Aminosäuren Eigenschaften

Eigenschaften der Aminosäure

Eine Grundvoraussetzung für die Behandlung der "Eigenschaften von Aminosäuren" ist eine. Durch den amphoteren Charakter der Aminosäuren gibt es einige interessante Eigenschaften:. Die Aminosäuren (AS) sind die Grundbausteine aller Proteine, auch Proteine genannt. Somit hat die Carboxylgruppe die Eigenschaften einer Säure! Die Aminosäuren enthalten unpolare Reste sowie saure und basische Verbindungen.

Amino-Säuren

Aminosäuren, besser gesagt Aminosäuren, sind eine Gruppe von kleinen organischen Substanzen mit wenigstens einer Carboxyl-Gruppe (-COOH) und wenigstens einer Amino-Gruppe ("-NH2"). Die Bezeichnung Aminosäuren (obsolete Amidosäure) wird oft vereinfacht als Sinnbild für die eiweißbildenden Aminosäuren benutzt, die die Grundbausteine der Eiweiße sind. Bis heute sind 23 der eiweißbildenden Aminosäuren bekannt. Die Bandbreite der Aminosäuren geht jedoch weit darüberhinaus.

Bis heute sind 250 nicht-proteinogene Aminosäuren mit biologischen Eigenschaften bekannt (Stand: Feb. 2006). Noch höher ist die Zahl der künstlich hergestellten und prinzipiell denkbaren Aminosäuren. Aminosäuren sind chemische Primäramine von Karbonsäuren, daher ihr Name. Durch die Position der Amino-Gruppe im Verhältnis zur Carboxyl-Gruppe wird die Aminosäureklasse in verschiedene Kategorien eingeteilt.

Carbamidsäure ist die einfache Amino-Säure. Es beinhaltet nur die Carboxylgruppen und Amino-Gruppen. Die anderen Aminosäuren haben zusätzliche C-Atome am Carboxylkohlenstoff. Welches C-Atom die Amino-Gruppe ist, hängt davon ab, um welche Aminosäureklasse es sich dreht. Wenn mehrere Aminosäuren im Moleküle vorhanden sind, legt der Carbon, dessen Aminosäuregruppe dem Carboxylkohlenstoff am ähnlichsten ist, fest, um welche Aminosäureklasse es sich hierbei handeln soll.

Aminosäuren: Die Aminosäuregruppe von Aminosäuren liegt am zweiten C-Atom, einschließlich des Carboxyl-Kohlenstoffatoms. Bei der Bezeichnung für die 2-Aminocarbonsäure handelt es sich um die 2-Aminocarbonsäure, da sich die Amingruppe auf dem zweiten C-Atom wiederfindet. Am einfachsten ist die eiweißbildende Glycine. Die Bezeichnung Aminosäuren wird in der Regel gleichbedeutend für eine Aminosäuregruppe von ? benutzt, die im Wesentlichen aus L-? Aminosäuren besteht: den eiweißbildenden Aminosäuren.

Proteinogene Aminosäuren sind die Bestandteile aller Eiweiße des gesamten Menschen. Proteinogene Aminosäuren und Nucleinsäuren sind daher grundlegende Lebensbausteine. ? Aminosäuren: Die Amino-Gruppe von ? Aminosäuren liegt am dritten C-Atom (einschließlich des Carboxyl-Kohlenstoffatoms). ? Aminosäuren: Die Amino-Gruppe von ? Aminosäuren liegt am vierten C-Atom (einschließlich des Carboxyl-Kohlenstoffatoms).

Weitere Aminosäureklassen werden nach dem selben Prinzip benannt. Aminosäuren einer Kategorie zeichnen sich durch ihre Seitenketten aus, die auch als Aminosäurereste oder kurze Reste (oder R) bezeichnet werden. Wenn sich der Radikal von den anderen Aminosubstituenten am C-Atom mit der Aminogruppe unterscheidet, ist dieses C-Atom ein chirales und es bestehen zwei Enantiomeren der korrespondierenden Aminsäure.

Wenn die Aminosäurereste weitere Chiralkohlenstoffe enthalten, werden auch Diastereomeren gebildet und die Anzahl der möglichen Enantiomeren für die entsprechende Säure erhöht. Aminosäuren sind in wäßriger Auflösung als Zwitter-Ionen vorhanden, d.h. die Aminosäuregruppe wird in die Protonierung und die Carboxygruppe deproniert. Die Amino-Gruppe fungiert als Basis, weil sie ein bestimmtes Protein (Protonenakzeptor) absorbiert.

Grundsätzlich erfolgt die Titrierung der Aminosäuren wie folgt: Kann auch der Rest der Aminosäuren mit titriert werden, muss er auch in der Formel miteinbezogen werden. Der Nettoladezustand der Aminosäuren ist also abhängig vom pH-Wert, wodurch die Netto-Ladung bei einem gewissen pH-Wert Null ist. Den entsprechenden pH-Wert nennt man den isoelektrischen Messpunkt oder als Phi der Amino-Säure.

Eiweißbildende Aminosäuren sind alle Aminosäuren, die die Eiweißbausteine in lebenden Organismen sind. Die eiweißbildenden Aminosäuren sind immer ?-Aminocarbonsäuren. Mit Ausnahme der Glycinaminosäure ist das ? C-Atom für alle eiweißbildenden Aminosäuren ein chirales (siehe auch asymetrisches Kohlenstoffatom): Für jede dieser Aminosäuren gibt es zwei Enantiomeren.

Nur eines der beiden Enantiomere ist eiweißbildend, nämlich L-Aminosäure: Die für den Proteinaufbau notwendigen Apparate - Ribosomen, T-RNA, Aminoacyl-tRNA-Synthetase (die die T-RNA mit Aminosäuren belädt) und andere - sind selbst chromosomal und können nur die L-Variante wiedererkennen. Diese werden dann jedoch unabhÃ?ngig vom Proteinstoffwechsel hergestellt und sind daher nicht eiweiÃ?erzeugend.

Von den eiweißbildenden Aminosäuren werden 20 durch Kodons des Erbguts codiert. Man nennt sie daher Canonische Aminosäuren oder Standard-Aminosäuren. Im Unterschied zu den anderen Aminosäuren hat die canonische Acidosäure proline keine Primäraminogruppe, sondern eine Sekundäraminogruppe und wird daher auch als Sekundäraminosäure genannt, oft irrtümlich oder obsolet als Imino-Säure.

Alle anderen eiweißbildenden Aminosäuren zählen zu den nicht-kanonischen Aminosäuren. In der ersten Kategorie befinden sich Aminosäuren, die durch Umschlüsselung des Erbguts in Proteinen enthalten sind. Zu dieser Gruppe zählen die 21. und 22. eiweißbildenden Aminosäuren - Selenozystein und Pyrolysin. Man geht davon aus, dass diese Aminosäuren vermutlich keine eigene canonische RNA besitzen, sondern ihre RNA aus den canonischen RNAs ableiten (siehe Selenocystein).

Aminosäuren dieser Kategorie werden nicht von allen Lebewesen eingesetzt. Die zweite Kategorie umfasst Aminosäuren, die aus canonischen Aminosäuren hergestellt werden, deren Rest der Aminosäure in Proteinen umgewandelt wird. Die Glykolyse ist auch eine bedeutende Veränderung des Aminosäurerestes: Hier werden Kohlenhydrat-Reste auf die Aminosäure-Reste transferiert, was zu Glykoproteinen führt.

Die dritte Kategorie umfasst Aminosäuren, die der Körper nicht von herkömmlichen Aminosäuren unterscheidet und die er daher nicht spezifisch in Proteinen integriert. Hierzu zählen zum Beispiel das Selenometerhionin, das statt des Methionins eingearbeitet werden kann, das Canavain, das der Körper nicht von der Argininin unterscheidet, oder die Azetidin-2-Carbonsäure, die als Prolin-Analogon auftritt.

Die meisten der in dieser Kategorie enthaltenen eiweißbildenden Aminosäuren sind giftig, da sie häufig zu einer Fehlbildung des Eiweißes und damit zu einer Beeinträchtigung der Funktionalität des Eiweißes beitragen. Eine giftige Komponente der Tallilie ist die Azetidin-2-carbonsäure, bei der die Tallilie mit einer sehr spezifischen Prolyl-tRNA-Synthetase gegen den ungesteuerten Eintrag dieser Säure geschützt wird. Diese Aminosäuren werden wegen ihrer oft giftigen Wirkungen oft nicht zu den eiweißbildenden Aminosäuren gerechnet, sondern sind per Definition ihnen zuzuordnen.

Die Menschen selbst verwenden die 20 Aminosäuren und Selenozystein. Unter den 20 Aminosäuren werden 12 vom Menschen oder von den im Magen-Darm-Trakt lebenden Organismen gebildet. Alle anderen 8 Aminosäuren sind für den Menschen essentiell, d.h. sie müssen über die Ernährung aufgenommen werden. Generell werden in der Fachliteratur zwanzig sogenannte Proteinogen-Aminosäuren erwähnt, d.h. solche, die für Eiweiße im Erbgut codiert sind, aber zwei weitere (Selenocystein und Pyrrolysin) wurden kürzlich hinzugefügt.

Dies sind immer ? Aminosäuren, da die Amino- und die Carboxyl-Gruppe an das gleiche C-Atom gebunden sind (C?). Die 20 Aminosäuren werden von drei Bases in der DNS codiert. Daneben gibt es weitere Aminosäuren, die Bestandteil von Eiweißen sind, aber nicht codiert werden. Aminosäure-Ketten werden je nach Dauer als Peptid oder Protein bezeichnet. 2.

Bei einer Konkatenation von etwa 50 Aminosäuren wird meist von einem Peptid gesprochen. Über die sogenannte Peptid-Bindung (Säureamid) sind die Aminosäuren innerhalb der Wertschöpfungskette verbunden. Bei der Nahrungsaufnahme werden Eiweiße während der Digestion in Aminosäuren zersetzt. Sie werden entweder für die Eiweißbiosynthese eingesetzt oder degradiert (siehe auch: Aminosäurenindex).

Der Aminosäureabbau hat die folgenden Hauptmechanismen:: Aminosäuren, die ein Körper nicht selbst produzieren kann, werden als essenzielle Aminosäuren bezeichnet und müssen mit der Ernährung eingenommen werden. Beim Menschen sind die essentiellen Aminosäuren Valen, Methhionin, Leucin, Isolucin, Phenolalanin, Tryptophan, Trionin und Lyzin. Semiessentielle Aminosäuren müssen nur in besonderen Fällen mit der Ernährung eingenommen werden.

Alle anderen Aminosäuren werden entweder unmittelbar synthetisch hergestellt oder durch Modifizierung aus anderen Aminosäuren hergestellt. Neben den allgemein essenziellen Aminosäuren ist für das Kind vor allem das Tyrosin wichtig, da die Körperfunktionen für seine Produktion in diesem Alter noch nicht erwachsen sind. Auch der Aminosäurenstoffwechsel wird durch Krankheiten beeinträchtigt, wobei nicht essenzielle Aminosäuren möglicherweise noch mit der Ernährung absorbiert werden müssen.

Hähncheneier zum Beispiel beinhalten alle essenziellen oder semi-essentiellen Aminosäuren, die der Mensch braucht. Proteinogene Aminosäuren können nach ihren Rückständen in verschiedene Kategorien eingeteilt werden (siehe tabellarische Übersicht der Eigenschaften). Die Aminosäuren können in unterschiedlichen Gruppierungen zur gleichen Zeit vorkommen. Von besonderem Interesse für das Säure-Base-Verhalten von eiweißbildenden Aminosäuren ist das Verhältnis von Aminosäurerest E.

Deshalb ist der Aminosäurenrest für das Säure-Base-Verhalten von Eiweißen und Eiweißen so bedeutsam. Die eiweißbildenden Aminosäuren werden in alkalische und säurehaltige Aminosäuren unterteilt. Die Basis-Aminosäuren umfassen: Säuerliche Aminosäuren enthalten: Andere Aminosäuren mit ionisierbarem Rest: Die hier erwähnten Aminosäuren werden auch als titrierfähige Reststoffe bezeichnen.

Der Rest E der anderen eiweißbildenden Aminosäuren ist unter physikalischen Voraussetzungen nicht zu ionisieren und dient daher weder als Basis noch als sauer. Obwohl der Nebenrest von Zystein auch als schwach sauer gilt, gilt Zystein nicht als saure Aminosäure, da es unter normalen Umständen als Basen (d.h. protoniert) vorkommt.

Das bedeutet, dass die titrierfähige Gruppierung zu je einem Drittel in alkalischer und saurer Ausprägung vorliegt (siehe auch: Henderson-Hasselbalch-Gleichung). Unterschreitet der pH-Wert den pK-Wert der titrierfähigen Fraktion, so ist die titrierfähige Fraktion in ihrer säurehaltigen ( "protonierten") Ausprägung vorliegen: Der pH-Wert wird durch den pH-Wert bestimmt: Dabei werden die Nebenketten der Basis-Aminosäuren in ihrer Protonenform (sauer) und in ihrer Deprotonenform (basisch) nicht aufgeladen.

Bei säurehaltigen Aminosäuren (einschließlich des Cysteins und des Tyrosins) sind die Nebenketten in ihrer Protonenform (sauer) und in ihrer Deprotonenform (basisch) schlicht negativerweise aufgeladen. Deshalb kommt dem pH-Wert eine so große Bedeutung für die Eigenschaften der Nebenkette zu, da das Verhältnis zwischen geladener und ungeladener Nebenkette völlig unterschiedlich ist.

Durch die titrierfähigen Nebenketten wird beispielsweise das Löseverhalten der jeweiligen Aminosäuren beeinflusst. Polare Lösungsmittel: geladene Seiten-Ketten machen die Aminosäuren besser löslich, nicht geladene Seiten-Ketten machen die Aminosäuren unlöslich. Daher können Eiweiße auch mit starken Säuren und Basen zu denaturieren. Unter den nichtproteinogenen Aminosäuren, die nicht in Eiweiß enthalten sind, sind über 250 in Lebewesen bekannt.

Viele nicht-proteinogene Aminosäuren werden von den eiweißbildenden Aminosäuren abgeleitet, die L-? Aminosäuren sind. Nicht-proteinogene Aminosäuren umfassen auch alle "dextrorotatorischen" D-Varianten von proteinartigen Aminosäuren. Synthetische Aminosäuren sind unter anderem die Antagonisten des NMDA-Rezeptors oder das Süßungsmittel Asparagin. Wenn die schwefelhaltige essentielle Aminosäure Methhionin abgebaut wird, fällt Zystein an. Aus der essenziellen Aminosäure Phenolalanin wird Thyrosin gewonnen.

Die essentiellen Aminosäuren können vom Organismus nicht produziert werden, da sie entweder aromatischen (Phenylalanin, Histidin, Tryptophan) oder verzweigten (Valin, Leucin, lsoleucin) sind. Der Abbau der eiweißbildenden Aminosäuren ist vielfältig. Der Aminosäureabbau beginnt in den meisten FÃ?llen mit der Eliminierung der einzelnen Aminogruppen durch Transaminationen. Die Aminosäuren verbinden sich durch Wasserabspaltung zu Peptidbindungen.

Die Aminosäuren auf dem Ribosomen sind zu einer längeren Peptidkette verbunden. Der Peptidverbund zwischen zwei Aminosäuren wird durch die Aminogruppe einer der Aminosäuren gebildet, die unter Abspaltung von Wasser mit der Carboxylgruppe der nächstfolgenden Aminogruppe reagieren.

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