Aminosäuren Nomenklatur

Nomenklatur für Aminosäuren

Die Nomenklatur und ihre wichtigsten Vertreter in Form einer Partnerarbeit. Die stereochemischen Eigenschaften von Aminosäuren und Kohlenhydraten werden aus zwei Gründen in einem eigenen Kapitel betrachtet. Als Trivialnamen werden die natürlich vorkommenden -Aminosäuren bezeichnet. Kennen Sie die R/S-Nomenklatur? Einteilung und Benennung von Peptiden oder deren Derivaten.

Die Nomenklatur und stereochemische Charakterisierung von Aminosäuren und Einfachkohlenhydraten

Für die Berücksichtigung der Stereochemie von Aminosäuren und Kohlehydraten in einem eigenen Abschnitt gibt es zwei Anlässe. Zum einen sind diese MolekÃ?le selbst von Bedeutung, AminosÃ?uren sind die Grundbausteine von Proteinen und Kohlehydraten sind bedeutende Lebensmittel (z.B. Glukose), Ausgangsstoffe (siehe "Der CHIRAL-Pool " in Kapitel 14) und Bestandteile von MolekÃ?len, die den Erbgutscode tragen (z.B. Ribose).

Zum anderen wird für Aminosäuren und Kohlehydrate eine Nomenklatur angewendet, die für die meisten anderen Molekülen nicht mehr gebraucht wird. Zum Dritten werden Kohlehydrate oft in einer für diese Stoffklasse typischen und spezifischen Form dargestellt.

Eiweiße und Eiweiße

Zu den Grundbausteinen aller Eiweißstoffe gehören die 20 eiweißbildenden Aminosäuren. Wenn nur zwei Aminosäuren an einander binden, sprechen wir von einem Dipeptid, mit drei von Drei. Als Oligopeptide werden zwei bis zehn verknüpfte Aminosäuren genannt. Mittelgroße Aminosäurenketten (10-100) werden als Polypeptid und noch länger als Protein betrachtet, obwohl die Grenzen zwischen diesen beiden Bereichen nicht so klar sind.

Das Bindeglied zwischen den Aminosäuren in der Peptid-Kette wird als peptidische Verbindung bezeichne. Die Aminosäuren haben jeweils eine Aminogruppe und eine Carboxylgruppe in ihrer Basisstruktur. Der Aminorest einer der Aminosäuren kann nun mit dem Carboxylrest einer anderen Aminogruppe reagiert werden. Durch die Abspaltung von Wässern entsteht eine peptidische Bindungen. Durch die Ersetzung der OH-Gruppe einer Carboxylgruppe durch eine NH2-Gruppe sprechen wir von einem Säure-Amid (-CO-NH-) und nennen daher auch die peptidische Verbindung eine Amidbindung.

Der Rest für die Bildung einer Peptid-Bindung befindet sich eindeutig auf der linken und rechten Seitenkante. Allerdings ist die Bindung von Peptiden nicht so simpel, wie es ist. Auf diese Weise wird vorübergehend eine doppelte Bindung zwischen den Komponenten des Peptids hergestellt. Weil sich jedoch der Ist-Zustand zwischen diesen beiden Erscheinungsformen stetig hin und her ändert, heißt es, dass die Peptid-Bindung einen teilweise doppelten Bindungscharakter hat, was drei Folgen hat: 1. der Atomabstand (C und N) ist kleiner als bei einer einfachen Bindung, aber grösser als bei einer echten doppelten Bindung.

Die Peptid-Verbindung ist eine flächige Verbindung, d.h. die involvierten Moleküle (-CO-NH-) befinden sich in einer Schicht, in der trans-Position (O blickt nach oben, S blickt nach unten und vice versa). Degradation: Da bei der Bildung einer Peptid-Verbindung der Wasseranteil abgebaut wird, ist es offensichtlich, dass zur Auflösung dieser Verbindung wieder etwas aufbereitet wird.

Dieses Verfahren, bei dem mittels des Wassers eine Verbindung zwischen zwei Aminosäuren abgetrennt wird, nennt man Verseifung. Ein solches beliebig langes Protein hat immer eine Aminogruppe an einem Ende und eine Carboxylgruppe am anderen; das Ende ist das sogenannte Nord- und das C-Terminal. Der Name der Aminosäuren erhält die Bezeichnung -yl, nur die zuletzt genannte - also die auf der C-terminalen Ebene - bleibt erhalten.

Zum Beispiel: Wenn die Aminosäuren Gluutamat, Prolin und Histidin miteinander verbunden sind, ist der systemische Begriff Glutamyl-Histidyl-Prolin; mit dem N-Terminus in Gluutamat und dem C-Terminus in Prolin. 2. Obwohl diese Nomenklatur eine logische und gut strukturierte ist, ist sie für Eiweiße, die aus mehreren tausend Aminosäuren aufgebaut sind, etwas umständlich.

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