Aminosäuren reste

Aminosäurereste

enthalten immer nur eine oder wenige Aminosäuren und phosphorylieren nicht alle Serinreste im Protein. Val, Leu und Ile enthalten verzweigte C-Ketten als Rückstände und sind daher sehr hydrophob. Betrachtet man die Seitenketten der beiden Aminosäuren genauer, stellt man fest, dass beide Reste eine Carboxylgruppe -COOH enthalten. Die Aminosäuren mit polaren Resten sind dagegen hydrophil Proteine sind daher als Kondensationsprodukte von Aminosäuren anzusehen. Diese werden durch Stoffwechselreaktionen (A) oder durch enzymatische Veränderungen von Aminosäureresten in Peptiden oder Proteinen (B) verursacht.

Nachträgliche Modifizierung von Aminosäuren

Zahlreiche Eiweiße werden nach der Herstellung auf zytoplasmatischen Rippenstümpfen co- oder postranslationalisiert. So werden beispielsweise Zuckerrückstände oder Fette an das Endoplasmatische Netzmaterial gebunden oder einige Aminosäuren des Eiweißes durch chemische Veränderungen abgebaut. Weshalb werden diese Aminosäuren nicht zuerst geändert und dann in das Eiweiß eingearbeitet? In den tRNAs werden nur unveränderte Aminosäuren (Ausnahme: Selenocystein) erkannt und nur in die heranwachsende Kette der Peptide miteinbezogen.

Bei Enzymen, die diese chemische Modifikation vornehmen, werden immer nur eine oder wenige Aminosäuren verändert und nicht z.B. alle Serinreste im Eiweiß phosphoryliert. Solche Fermente kennen ihr Trägermaterial nur an ihrer Umwelt, d.h. eine gewisse Aminosäuresequenz (ein Aminosäurenmotiv) zeigt dem Ferment an, dass eine gewisse Säure dieser Aminosäuresequenz verändert werden soll.

Ein sehr gutes Beispiel ist die Phosphorylierung: Viele Eiweiße werden durch Phosporylierung an gewissen Tyrosin-, Serin- oder Aspartatresten angeregt (und durch Entphosphorylierung inaktiviert). Der Aktivierungs- und Deaktivierungszyklus wiederholt sich, bis das Eiweiß abbaubar ist.

Polar, nicht geladene Aminosäuren

Die zwei Aminosäuren sind mit aliphatischen Hydroxygruppen versehen. Damit korrespondiert die Serinform mit hydroxyliertem Alanin bzw. Trionin mit hydroxyliertem Valenin; aufgrund der Hydroxilierung sind die Serine und Threonine jedoch wesentlich hydrophile als die Alanine bzw. Valine. Er ist Teil des Katalysezentrums vieler verschiedener Fermente und kann mit Phosphaten eine Ester-Bindung eingehen (viele Fermente werden auf diese Weise ein- oder ausgeschaltet).

Ähnlich wie bei der Verwendung von Isolucin hat auch bei der Verwendung von Trionin ein weiteres asymetrisches Herz in der Nebenkette, wodurch in jedem Biosystem nur ein einziges auftritt. Bei der kovalenten Modifizierung von Eiweißen spielt die Verwendung von Serin, Threonin und Spargel eine große Bedeutung, da Kohlenhydratreste an diese Aminosäuren gebunden werden können. Die Hydrophobiezahl gibt an, wie sehr sich die Seitenketten der Aminosäuren durch das Leitungswasser verdrängen.

Die pKa-Werte sind für die Aminogruppe ? (N), die Carboxygruppe ? (C) und, falls zutreffend, die funktionale Gruppierung der Signalkette (R) angegeben. Er gibt an, wie oft diese Aminosäuren in den drei Grundstrukturen eines Eiweißes vorkommen.

Die zufällig verteilte Fettsäure befindet sich bei einem Gehalt von 1,0 in diesem Gerüst. Bei Werten unter 1,0 ist es unwahrscheinlich, dass diese in einem strukturellen Motiv auftritt, bei Werten über 1,0 begünstigt die Säure die Bildung der korrespondierenden DNA.

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