Aminosäuren Struktur

Struktur der Aminosäuren

Als essentielle Aminosäuren werden solche bezeichnet, die nicht vom Körper selbst produziert werden können und daher mit Nahrung versorgt werden müssen. in Aminosäuren. Aufbau: Alle proteinogenen Aminosäuren sind ?-Aminocarbonsäuren. Null-Aminosäuren (Abkürzungen in Klammern).

Die Struktur ist essentiell für die Funktion von Proteinen. Eine Grundvoraussetzung für die Behandlung der "Eigenschaften von Aminosäuren" ist eine.

Aufbau und Charakteristika - Lerne Chemistry On-line

Die Aminosäuren sind gleichzeitig Carbonsäure und Amino. Sie sind in Reinform als Zwitterion erhältlich. Sie verhalten sich in wäßriger Auflösung wie Säure oder Base. Der Typ der gelösten Teilchen wird durch den pH-Wert festgelegt. Die Aminosäuren enthalten unpolare Reste sowie Säure- und Basenverbindungen. Die Aminosäuren sind visuell wirksam.

Bei den beiden Isoformen A und B braucht man die L-Form.

Amino-Säuren

Struktur: Aminosäuren kommen in vielen Bereichen des Lebens vor (Abb. 1). Sie sind aber auch in unserem Koerper in Gestalt von Eiweissen zu sehen. Die 20 verschiedenen Aminosäuren erfüllen wichtige Funktionen im Menschen. Diese können entweder vom eigenen Leib gebildet werden oder müssen über die Ernährung eingenommen werden.

Aminosäuren, die der Mensch über die Ernährung aufnimmt, werden als essenzielle Aminosäuren betrachtet. Die Aminosäuren stellen die Grundbausteine für die Eiweiße dar, die in unserem Organismus eine sehr große Zahl von Aufgaben haben. Sämtliche Eiweiße enthalten den selben Aminosäuresatz, der über charakteristische Abläufe in kovalente Verbindungen eingebunden ist.

Durch die unterschiedliche Verknüpfung von Aminosäuren werden die vielfältigen Aufgaben von Proteinen im Organismus ermöglicht, z.B. als Enzym, Hormon, Abwehrstoff, Transportmittel und vieles mehr. Tab. 1 zeigt beispielhaft wichtige Aufgaben der Aminosäuren im Organismus mit drei Aminosäuren. Allen Aminosäuren gemeinsam ist die Grundstruktur (Abb. 2).

Bei Aminosäuren sind die Carboxylgruppen und die Aminogruppen an das selbe Kohlenstoffatom (Alpha-C-Atom) gekoppelt. Deshalb werden sie auch Alpha-Aminosäuren benannt. Man unterscheidet die einzelnen Aminosäuren durch ihren Rest A, auch Side Chain oder Seitenlinie oder" R" genannte. Sie können in Struktur, Grösse und elektrische Spannung schwanken und die Wasserlöslichkeit der Aminosäuren beeinträchtigen.

Das Glyzin ist die geringste und am einfachsten zu verarbeitende Säure (Abb. 3). Aufgrund seiner kleinen Abmessungen wird es oft in Proteine an engen Stellen eingearbeitet. Besonders im Collagen, einem strukturellen Protein, das vor allem im Bindegewebe von Menschen oder mehrzelligen Lebewesen vorkommt, hat das Glyzin eine bedeutende Rolle. Auffallend ist, dass sich in der Collagenhelix an jeder dritten Position Glyzin befindet.

Sie kann Wasserstoffbrücken mit anderen Aminosäuren bilden und gibt so dem Collagen (Helixform (Bild 4)) seine enormen Zugfestigkeiten. Glyzin kann vom Organismus selbst produziert werden, muss also nicht über die Ernährung absorbiert werden und ist daher keine der essenziellen Aminosäuren. Darüber hinaus zählt es zu den bedeutendsten hemmenden Botenstoffen ("Neurotransmitter").

Weil das alpha-C-Atom der Aminosäuren, mit Ausnahme von Glucin, vier verschiedene Substitutionen hat, gibt es sie in unterschiedlichen Ausprägungen. Als Enantiomeren werden solche MolekÃ?le bezeichnen, die in ihrer MolekÃ?lformel identisch sind, sich aber in ihrer Wirkung voneinander abheben. Man unterscheidet die Aminosäuren in den Formen A ( "laevus" links) und B ("dexter" rechts).

Die Aminosäuren kommen jedoch nur in Eiweißen als L-Enantiomere vor, da der für den Eiweißaufbau erforderliche apparative Aufwand - bestehend aus dem Ribosom, der RNA und der Aminoacyl-tRNA-Synthetase (Enzym, das die RNA mit Aminosäuren belädt) und anderen - selbst nur noch die L-Enantiomere ausmachen kann. Darüber hinaus müssen alle Aminosäuren der selben Stereochemie zugeordnet werden, um Proteine zu bilden.

Für die Benennung L-Alanin heißt das, dass die Amino-Gruppe ( "-NH2") in der Fischer-Projektion nach rechts weist. Im Falle der D-Enantiomere ist die Amino-Gruppe in der Fischer-Projektion jedoch auf der rechten Seite. Die Aminosäuren lassen sich nach den Merkmalen ihrer Signalkette in verschiedene Kategorien unterteilen (' Abb. 5 und 6). Diese können sich in Struktur, Grösse, Polung und elektrische Spannung voneinander abweichen und beeinflussen dadurch die Wasserlöslichkeit der Amino-Säure.

Die Aminosäuren haben unpolare, aliphatische, aromatische, positive oder negative Sideketten. In den in den Bildern roten Randgruppen sind polare, ungeladene und geladene (positive, negative) Seiten-Ketten (Bild 5) für Aminosäuren und hydrophober für solche mit unpolarer, aliphatischer oder aromatischer Seitenkette (Bild 6) dargestellt.

Diese grünmarkierten Aminosäuren sind für den Menschen lebensnotwendig und müssen mit der Ernährung eingenommen werden. Die Aminosäuren kommen in festen und in neutraler (pH = 7), wässriger Lösung als zwitterion vor (Abb. 7). Dabei wird die Aminosäure durch Protonierung (-NH3+) und die Carboxygruppe (-COO-) abtransportiert. Die meisten Aminosäuren sind daher gut wasserlöslich.

Der Aminorest dient als Basis (Protonenakzeptor) und die Carboxyl-Gruppe als Säurespender (Protonenspender). Durch einen Test können die Säure-Base-Eigenschaften nachgewiesen werden. Zuerst werden 0,375 g Glucin in 50 g Chlorwasserstoffsäure mit einem Gehalt von c(HCl)=0,1 mol/L in einem Glas auflösen. Die in der Grafik gezeigte Titrations-Kurve zeigt die beiden Pufferzonen (blaue Kästchen) mit ihren pKs-Werten (pK1=2,34 und pK2=9,60), die sich je in der Mitte dieser Pufferzonen bewegen.

Die in den einzelnen pH-Bereichen vorhandenen Aminosäure-Ionen sind oberhalb der Kennlinie ersichtlich. Interpretation:Aminosäuren können sowohl Proteine (Carboxylgruppe) als auch diese (Aminogruppe) mit Unterstützung der Karboxyl- und Aminosäuregruppe aufsaugen. Die Aminosäuren sind Ampholyten. Aufgrund des Überschusses an Salzsäureprotonen sind die Glyzinionen zu Beginn der Titrationen als grüne Ränder vorhanden, da die Carboxylgruppen und Aminogruppen alle H-Atome aufsaugen.

Dabei werden die Zwitter-Ionen erzeugt, die an der Aminoschicht und an der Carboxyl-Gruppe elektrisch aufgeladen sind. Die Stelle, an der diese zwitterions vorhanden sind, wird als isoelektrischer Knoten (IP) bezeichne. Das Ion ist null, da so viele Säuren wie Aminosäuren elektrisch aufgeladen sind. Im Elektrofeld würde die Amino-Säure nicht mehr migrieren, da sich die unterschiedlichen Ladungsträger gegenseitig aufwiegen.

Wird Natriumhydroxidlösung weiter zugegeben, liegt ein Mangel an Proteinen im Aminosäurenmolekül vor, da die Aminogruppen des Glycin-Ions ebenfalls ein solches emittieren. Aminosäuren sind daher im Grundbereich ab pH=12 nur noch in der anionischen ( "blauen") Darreichungsform vorhanden, da sowohl die Aminogruppen als auch die Carboxylgruppen ihre H-Atome freigesetzt haben. Bei diesem Experiment kann daher aus dem Verlauf der Titrations-Kurve gezeigt werden, dass Aminosäuren in Abhängigkeit vom pH-Wert aufgrund ihrer Eigenschaft der Carboxylgruppen und Aminogruppen in unterschiedlichen Formen vorzufinden sind.

Der Ladezustand eines Aminosäurenmoleküls hängt also vom pH-Wert der Flüssigkeit ab. Für den Menschen sind 20 Aminosäuren wichtig, die sich in den Eiweißen in der L-Enantiomerform befinden. In der Nebenkette (Rest), die die charakteristischen Eigenschaften der entsprechenden Aminosäuren darstellt, sind die Aminosäuren unterschiedlich. Bis auf die kleinsten (Glycin) haben alle Aminosäuren ein chromatisches Alpha-C-Atom.

Die Aminosäuren kommen in wäßriger Auflösung - je nach pH-Wert - in unterschiedlicher Ausprägung vor: in der kationischen Variante bei niedrigen pH-Werten, als 20er-Ion im Neutralbereich und in der Basis als anionisch.

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