Chemische Eigenschaften Aminosäuren

Physikalische Eigenschaften Aminosäuren

Die Aminosäuren haben eines gemeinsam, wenn man die Bausteine betrachtet. Diese Klassifizierung basiert in erster Linie auf ihren chemischen Eigenschaften:. und katalysiert eine Vielzahl wichtiger chemischer Reaktionen als Enzyme. Die physikalisch-chemischen Eigenschaften der Gelatine. Die physikalisch-chemische Wirksamkeit, die "Aktivität", ist beeinträchtigt.

Aufbau und Eigenschaften der GPF-Gelatine

Versucht man, die Eigenschaften der Geliermittel aus der Struktur ihrer MolekÃ?le zu interpretieren, muss man sich zunÃ?chst daran erinnern, was man Ã?ber die Struktur und Struktur des Collagens weiÃ?, und dann besprechen, welche StrukturverÃ?nderungen bei der Umwandlung von Kollagen in Gelee zu erwarten sind, je nach der verwendeten Methodik.

Kennzeichnend für die Aminosäurensequenz von Kollagen ist der verhältnismäßig große Glykokollgehalt, die einzige seitenkettenfreie Amino-Säure, die mit fast 27% einen äußerst großen Teil des gesamten Moleküls einnimmt. Die beiden Aminosäuren, sowohl sauer, wie Glutaminsäure und Asparagin, als auch basisch, wie z. B. Arginin und Lithium, sind mit 18,5 bzw. 15 Prozent ebenfalls im Überfluss vorhanden.

Auffallend ist auch der verhältnismäßig hoher Prolin- und Oxyprolin-Gehalt von ca. 17%, der Aufmerksamkeit erfordert, da dies die beiden einzigsten Aminosäuren mit sekundären Amingruppen sind. Das durch die Sulphhydrylgruppe sehr reaktive C-Atom ist nicht im Collagen vorhanden. Unsere Kenntnis der Aminosäuresequenzen von Collagen ist noch unvollständig.

Laut Forschungen von Bear, Graßmann und anderen Forschern[2] sollen innerhalb der Polypeptid-Ketten mit rund 1000 Aminosäuren sowohl ordentliche als auch weniger ordentliche Regionen sein. An den bestellten Stellen finden sich hauptsächlich die hellen und farbneutralen Aminosäuren wie Glykokoll und Oxyprolin, während sich in den weniger bestellten Stellen die polarisierten Aminosäuren ansammeln sollen.

In den vergangenen Jahren konnte Graßmanns Forschungsgruppe nachweisen, dass nahezu die HÃ?lfte aller Peptid-Bindungen eine Gly-Pro-X-Bindung ist, bei der X in der Regel eine helle AminosÃ?ure bedeutet[3]. Dabei ist zu beachten, dass sich die Zusammensetzung von Geliermittel und Collagen nicht unterscheidet[4]. Der Pech in der Kollagenhelix beträgt 8,5 Å und die Aminosäurenlänge 2,8 Å.

Jede Runde enthält 3,3 Aminosäuren[6]. Die spiralförmigen Peptid-Ketten müssen aus Platzgründen so angelegt werden, dass der seitlich kettenfreie Glykoll innerhalb der dreikettigen Schraube sitzt, während die platzraubenden fünf Ringe aus Prolin und Oxyprolin sowie die Seiten-Ketten der schwereren und polareren Aminosäuren nach aussen vorstehen. Kommt dieses strukturelle Modell der Realität näher, muss davon ausgegangen werden, dass jede dritte der Aminosäuren einer Peptid-Kette innerhalb der dreikettigen Schraube lag.

An den angrenzenden Stellen kann jede beliebige Amino-Säure eingesetzt werden. Laut den Studien der Aminosäuresequenzen ist diese Anforderung jedoch nur für die neutralen Regionen entlang der Peptid-Kette erfüllbar. In den Polarregionen kann diese Gliederung nicht genau beibehalten werden. Die Ursache für den komplexen Bau einer dreikettigen Schraube ist die drastische Beschränkung der Bewegungsfreiheit der Peptidketten im Collagen.

Darüber hinaus schränkt das Vorhandensein von Prolin und Oxyprolin im Collagen die Mobilität aus Stereogründen weiter ein. Solch eine Anlage setzt sich also aus drei mal 1000 Aminosäuren zusammen, was ein Molgewicht von etwa 360.000 ergibt. Bei der Primärstrukturbildung entstehen je nach bevorzugter Einarbeitung von Arginin und Lithium oder Asparaginsäure und Glutamin mehr basische oder auch saure Zonen.

Diese Teilung der Ladungszentren innerhalb der Polarregionen ermöglicht es den Tropokollagenmolekülen, durch elektrostatische Anziehungskraft eine Fibrillenbildung zu erreichen. Die ein Viertel Versetzung der Tropokollagenmoleküle innerhalb der Kollagenfibrillen ist unter dem Mikroskop als eine transversale Streifenperiode von 700 Å zu sehen, bei der die helleren Transversalstreifen den Ordnungsbereichen der helleren und neutraleren Aminosäuren und die Dunkelquerstreifen den Ordnungsbereichen der schwereren, polareren Aminosäuren zuzuordnen sind.

Tropocollagen kann nach bisherigem Kenntnisstand als chemische und das daraus gebildete Fibril als biologisches Element betrachtet werden. Gelee wird hauptsächlich nach ihren physischen Eigenschaften untergliedert. Dies sind die Angaben zur Gelatinefestigkeit (6,6%ige bei 10°C für 17 Std. erstarrte Lösung), zum Viskositätsindex (10%ige Auflösung bei 60°C) und zum Erstarrungszeitpunkt ( "solidified gelatin gel").

Dies ist die Zeit, in der Geliermittel zu einem Gelee erstarren[18]. Eine direkte Korrelation von Zähigkeit, Gelatinefestigkeit und Erstarrungspunkt mit der Molekülstruktur und Molekulargröße ist zwar noch nicht belegt, aber die Erfahrung mit anderen Hochpolymerisaten hat gezeigt, dass die Zähigkeit direkt von der Grösse der vorhandenen Gelatinemoleküle abhängig ist.

Die Gelatinefestigkeit ist dagegen an eine besondere Eigenschaft des GelatinemolekÃ?ls, intermolekulares, von der Struktur des MolekÃ?ls abhÃ?ngiges, aber nur in begrenztem Umfang von seiner KettenlÃ?nge abhÃ?ngiges, d.h. in der ersten AnnÃ?herung unabhÃ?ngiges, intermolekulares, Wassers zu absorbieren, geknÃ?pft. Gelatinefestigkeit, Konsistenz und Verfestigungspunkt von Gelatinebatches. Außerdem zeigt das Reaktionsverhalten von Gelatine-Gallen nach niedrig dosierter Gammastrahlung, dass Gelatine-Festigkeit und Viscosität nicht aufeinander bezogen sind.

Der Umstand, dass gelatinegallierte Röntgenbilder eine einheitliche Gliederung des Gelatine-Wasser-Systems aufweisen, an der Wasser und Gelatine-Moleküle gleichermaßen teilhaben. Das Röntgendiagramm von Collagen und Gelatine-Gallen zeigt die kristalline Beschaffenheit und unterscheidet sich nicht von anderen. Durch diesen Abbau der Amidgruppen verschiebt sich der isoelektrische Punkt auf einen Wert von 4,8 bis 6 Die durch den Säureprozess schonend erzeugten Gelatine haben im Vergleich zu den durch Verkalkung verdauten Gelatineigenschaften hinsichtlich Zähigkeit, Gelatinefestigkeit und Verfestigungspunkten deutlich besser.

Dies ist nachvollziehbar, da erstere ein kompletteres und weniger denaturiertes Eiweißmolekül enthalten, das dem natürlichen Collagen ähnelt. Bei der Verarbeitung von Speisegelatine ist zu beachten, dass saure und kalkhaltige Kalkgelatine nach Möglichkeit nicht mischbar sind. Diese Trübung tritt, wie aus Tab. 3 hervorgeht, bereits im Verhältnis von weniger als 10% angesäuerter Speisegelatine auf; mit steigendem Inhalt, bis zu 40 bis 50%, wird sie stärker.

Aufgrund des umgekehrten elektrolytischen Verhaltens der alkalischen und angesäuerten Gelee können diese Turbulenzen als einsetzende Flockungen interpretiert werden. Bei steigendem Kalkanteil sinken die IEPs von 8,2 auf 4,76. Im Verhältnis zum Mischverhältnis ist der Ausschuss nicht geradlinig, sondern bis zu 50% der Kalk-Komponente ist höher als zu erwarten ist.

Zudem sinkt das IEP nur allmählich auf den inneren Wert der puren, mit Kalk behandelten Gelee. Eine alkalische Geliergelatine (IEP-Wert 4,8-5) wirkt teilweise aromatisch im pH-Bereich 6 bis 7 und eine saure Geliergelatine (IEP-Wert 8-9) teilweise auch kationisch. Dieses Ladungsgleichgewicht zwischen Gelee und Benetzungsmittel gleicht die Überladung der Gelee aus und macht sie wieder netzunabhängig.

Heute sind Süsswaren und Fruchtgummi die wichtigsten Lebensmittel, in denen Gelee verwendet wird. Bei der Weiterverarbeitung von Speisegelatine zu Arzneimitteln und als Foto- und Emulsionsgelatine werden nur solche Partien selektiert, die nach exakt definierten physischen und biologischen Parametern geprüft werden, z.B. für gelatinebasierte Plasmaersatzstoffe.

Durch thermisch-alkalische Aufspaltung wird die Gelee bis zu einem gewissen Grade aufgeschlossen, danach werden die noch geradlinigen Eiweißmoleküle zu verzweigtkettigen Makromodulen vemetzt. Bei der Herstellung von Weich- und Hartkapseln wird in sehr großen Stückzahlen gelatiniert. Hier wird die Geliergelatine zum Einwickeln und Verpacken von exakt abgestimmten Medikamenten, Vitamin- und Hormon-Konzentraten, Ätherischen ölen, Aromen, Ölfetten etc. verwendet. Dazu werden Gelierlösungen mit Plastifizier- und Konservierungsstoffen im gewünschten Mischungsverhältnis zu einer Kapsel mit einem variierbaren Fassungsvermögen von weniger als 0,1 bis 30 cm³ verarbeitet.

Die Verwendung von Gelee als Grundstoff für Blutersatzstoffe, die Weiterverarbeitung zu Tampons und Kapseln nutzt die enge Beziehung des Gelatineeiweißes zum eigenen Protein und dessen geringe chemische Beeinflussung durch Vernetzer. Hier fungiert sie als Schutzkolloid und aufgrund ihrer reduzierender Eigenschaften (NH2-Gruppen) auch als Antioxidans. Aufgrund seiner hohen Bindungseigenschaften - insbesondere bei hochlöslichen Inhaltsstoffen - wird auch heute noch als Granulat in der Tablettenproduktion verwendet.

In der Foto- und Papierbranche wird nach wie vor Gelee verwendet. Quellfähigkeit, Schutzkolloid-Effekt und Reifefähigkeit sind die Eigenschaften, die für die Herstellung von Folien aller Arten prädestiniert sind. Bisher konnte kein patentierter, aber eleganter und patentierter Prozess, der den Gebrauch von synthetischem Hochpolymer voraussetzt, den Gelatineanteil aus dem Emulsionsbereich ausgleichen.

Aufgrund der Quellfähigkeit der Gelee können die fotografischen Wannen in die lichtempfindlichen Schichten vordringen. Das resultierende Präzipitat von nicht löslichem Halogen-Silber verbleibt durch die Verwendung von Gelee als Schutz-kolloid fein verteilt in der Flüssigkeit. In Ermangelung von Gelee würde sich der Halogen-Silber-Niederschlag ansammeln und ablagern.

Demnach spielt bei der Reifung die Gelierung eine entscheidende Rolle und entscheidet über die lichtempfindliche Wirkung der fotografischen Schichten. Darüber hinaus beeinflußt sie die Partikelgrößenverteilung und damit die Abstufung: gleich große Korngrößen - steiler Verlauf - hoher Kontrast - harte Arbeitsschicht, ungleichmäßige Korngrößen - flacher Verlauf - geringer Kontrast - weiche Arbeitsschicht. Auch für die Oberflächenveredelung von noch nicht gestrichenen Folien oder Fotopapieren ist sie geeignet.

Bei der Veresterung von Speisegelatine mit Phtalsäure oder Salizylsäure kann diese zu Trägergelatine modifiziert werden. Dadurch bekommt es zusätzliche wasserabweisende Eigenschaften und ist beispielsweise in einem Methanol/Aceton-Gemisch auflösbar. Dadurch eignet es sich gut als Adhäsionsförderer zwischen sehr ebenen Oberflächen, wie z.B. Celluloseacetatfolien, und der eigentliche Gelatineüberzug, der die lichtempfindlichen Substanzen trägt.

Trotz vieler hochsynthetischer Hochpolymerprodukte mit vergleichbaren Eigenschaften erschließt sie immer noch neue Anwendungsbereiche. Dies liegt an seiner Eigenschaft, durch die Absorption sehr großer Wassermengen temperaturumkehrbare, wasserfreie Gelee zu formen, seiner geringen biologischen Veränderung durch Verseifung oder gewisse Vernetzungsmittel sowie seinen kolloidchemischen Eigenschaften und seiner Stabilisierungswirkung auf andere luftsensitive Stoffe wie z. B. Vitamin- oder Pflanzenduft.

Bislang ist es noch nicht möglich, hoch polymere Stoffe herzustellen, die alle Vorteile der Gelee in gleichem Umfang vereinen. W. Graßmann, K. Hannig und M. Plocki; Hoppe-Seylers Z. katholisch. Chem. 299 (1955) 257. 4. 2. R. S. Bär, Advances Protein Chem. 7 (1952) 69; W. Graßmann u...

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