Kollagen 2

Collagen 2

Mittlerweile sind etwa ein Dutzend Kollagentypen bekannt. In Familien mit dem Krankheitsbild des Ehlers-Danlos-Syndroms I und II wurden Mutationen im Kollagen-V-Gen nachgewiesen (De Paepe et al. 1997). Es gibt 2 DIY-Rezepte ? und wir sagen Ihnen, warum und wie Kollagen funktioniert.

Collagen II ist ein Strukturprotein, das etwa 80 Prozent der Knorpelmatrix bildet. Collagene sind Strukturproteine des Bindegewebes.

Collagen

Collagen (internationalisierte Notation Collagen; Hervorhebung der Endsilbe ) ist ein strukturelles Protein des bei Mensch und Tier vorkommenden bindegewebigen Gewebes (genauer: der extrazellularen Matrix). Kollagen ist das häufigste Protein im Menschen und macht über 30% des Gesamtgewichts aller Eiweißstoffe aus. Collagenfasern haben eine hohe Reißfestigkeit und sind nicht dehnungsfähig.

Collagen (aus dem Griechischen: leimproduzierend) verdankt seinen ursprünglichen Name seiner Verwendung als Knochenkleber in der holzverarbeitenden Industrie. Das Kollagen wird durch die Ribosome des rauen Endoplasmas in den Polypeptid-Ketten wiederhergestellt. Collagen ist eine spiralförmige Peptidkette, die atypisch eine linke Helix hat. Auffällig an der primären Struktur (Aminosäuresequenz) von Kollagen ist, dass jede dritte Aminosäure Glycin ist.

Entscheidend für die große Reißfestigkeit der Collagenfasern ist die enge Wicklung: Die Faser kann bis zum 10-tausendfachen ihres Eigengewichts aushalten. Gelee ist die vergällte Variante des fibrillären Kollagens des Typs I, II und/oder III und wird in der Regel aus Schlachthofabfällen hergestellt. Es ist zu bemerken, dass Kollagen des Typs II hauptsächlich im Gelenkknorpel auftritt, Mischungen von Kollagen des Typs I und III kommen aus der Sehne, den Ligamenten und der Epidermis.

In der Umgangssprache wird Kollagen des Typs I mit "Kollagen" gleichgestellt. Obwohl Kollagen des Typs I quantitativ das wichtigste und durch seine Anwendung als Speisegelatine am bekanntesten ist, gibt es andere Collagene, die sich in ihrer Struktur deutlich von Kollagen des Typs I abheben und andere bedeutende Biologiefunktionen erfüllen. Derzeit sind 28 unterschiedliche Kollagenarten bekannt (Typ I bis XXVIII).

Hinzu kommen zehn weitere Eiweiße mit kollagenartigen Domains. Allen Kollagenen ist gemeinsam, dass sie aus drei Polypeptid-Ketten bestehen, die als Collagen-Helices bekannt sind und in einer dreifachen Helix übereinander gewickelt sind. Eine Kollagenhelix kann je nach Kollagenart aus 600 bis 3000 verschiedenen Fettsäuren bestehen und ist mit großen Bereichen aus sich ständig wiederkehrenden ( "repetitiven") G-X-Y-Sequenzen durchsetzt.

Per Definition werden nur die tripelhelikalen MolekÃ?le der extrazellulÃ?ren Matrize (ECM) als Collagene bezeichne. Das Kollagen ist in mehrere Subgruppen untergliedert. Die folgende Aufstellung listet einige Vertreter der Collagen-Familie auf. Das als fibrilläres Kollagen klassifizierte Fibrille-Kollagen des Typs I findet sich in allen Gewebearten, am meisten in den Bereichen Oberhaut und Gräten, aber auch in den Bändern und in der Augenhornhaut (Cornea).

Collagen des Typs I wird von speziellen Zelltypen (Fibroblasten, Muskelfibroblasten und Osteoblasten) hergestellt. Ausschlaggebend für ein typisches Molekül aus faserigen Kollagenen ist die lange, strangförmige Dreifachhelix (siehe linkes Bild). Bei Kollagen des Typs I sind die drei sie formenden Kollagenpolypeptidketten die linkshändigen ?-Ketten[?(I)]2?(I)], die sich zu einer rechtsgängigen Dreifachhelix umdrehen.

Die Gensubstanz der Kollagenkette ? des Typs I umfasst 50 Gene (kodierende Gene), von denen mehr als die HÃ?lfte eine LÃ?nge von 54 Basispaaren (bp) oder das Zwei- bis Dreieinhalbfache dieser LÃ?nge aufweist. Auf dem groben Endoplasma-Netz werden einfache Kollagenpolypeptidketten gebildet und in das Endoplasma-Netz eingeführt. Sie sind in Gestalt von größeren Vorläufermolekülen, den Pro-? Ketten, die mit N- und C-terminalen Proteinen unterlegt sind.

Das fibrilläre Kollagen wird in dieser Weise aus der Blase freigesetzt. In diesem Stadium wird das Kollagen-Molekül als Tropocollagen bezeichnet. Anschliessend werden die einzelnen Tropokollagenmoleküle zu Kollagenfibrillen zusammengelagert (Fibrillogenese). Im weiteren Verlauf werden die Collagenfasern ausgebildet, wodurch die Vernetzung an gewissen Lysin- und Hydroxylysin-Resten abläuft. In Abwesenheit der Hydroxilierung werden nur defekte Collagenmoleküle erzeugt, die ihre Aufgabe als Strukturproteine nicht erfüllen können.

Dabei ist zu beachten, dass fast alle Anzeichen der Ascorbinsäuredefizienz -Krankheit Scurvy auf die mangelhafte Kollagenbiosynthese zurückgehen. Die benachbarten Collagenmoleküle sind nicht flächenbündig in den Fasern verteilt, sondern um 67 nm, d.h. um etwa ein Viertel ihrer Größe, voneinander entfernt. Das Ergebnis dieser Anordung ist, dass elektronenmikroskopische Bilder von metallkontrastierten Collagenfibrillen einen Querstreifen zeigen.

Kollagenfibrillen sind bestellte Kunststoffe, die im reifen Zustand viele µm lang sein können. Oft werden sie zu grösseren, kabelähnlichen Paketen, den Collagenfasern, kombiniert. In der Sehne beträgt der fibrilläre Kollagentyp I 50-500 mm, in der Oberhaut 40-100 mm und in der Cornea (Hornhaut des Auges) 25 m. Häufig wird die Fibrilogenese von Kollagen durch kleine leukinreiche Proteoglycane gesteuert, so dass sich in den jeweiligen Gewebeteilen Fasern mit einem definierten Querschnitt und einer definierten Struktur bilden können.

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