Kollagen ii

Collagen ii

fibrilläre Kollagene II und XI dominieren. Collagenfibrillen, Collagenfasern, Collagenfibrillen, Collagenfasern. Auch eine autoreaktive Ursache wurde in den letzten Jahren diskutiert (Schrader und Gelatine ist die denaturierte Form des fibrillären Kollagens Typ I, II und/oder III und wird meist aus Schlachtabfällen gewonnen. Die Typen I, II und III bilden Fibrillen. Indem man nicht denaturiertes Kollagen Typ II in kleinen Dosen (Milligramm) ergänzt, wird das Immunsystem desensibilisiert.

Kollagenfasern

Unter häufigsten sind die kollagenen Ballaststoffe zu finden, die vom menschlichen Körper weiß erscheinen. Ohne Verzweigung verlaufen mehrere Glasfasern gleichzeitig. Sie sind faserverstärkt und enthalten ausschließlich Faserstoffe. Wie die Basissubstanz sind die kollagenen Ballaststoffe im Normallicht kaum brechend. Dabei gibt es unterschiedliche Kollagenarten, die sich alle in der Zusammensetzung ihrer Molekülkette (siehe auch Molekülbasis der Faserbildung), die zusammen zu einem Tropokollagen gespeichert werden.

In der folgenden Übersicht sind einige der Kollagenarten mit ihrem Auftreten und ihren Erscheinungsformen (polymerisierte Form) aufgeführt. Zu den bedeutendsten Kollagenarten gehören die Typen I bis IV. Die Fasern bestehen aus anisotropen Fasern unter dem Polarisationsmikroskop. Das Kollagen ist sehr widerstandsfähig gegen Zugkräfte . So hat eine Spannglied, das aus hauptsächlich Collagenfasern aufgebaut ist, eine Zugfestigkeit von 500-1000 kg/cm2. Sie sind nahezu unausdehnbar, erlauben aber durch ihre wellige Struktur im BG eine leichte Deformation und Mobilität.

Verbreitung bei Oto-Sklerose

Auch ein autoreaktiver Grund wurde in den vergangenen Jahren erörtert ( "Schrader und Popendieck 1985"; "Arnold und Friedrich 1987"). Collagen II sollte dabei eine wichtige Funktion haben (Yao et al. 1982). Collagen II ist ein wichtiger Bestandteil des Knorpels. Es sind jedoch noch keine Angaben über das Vorkommen und die mögliche Verbreitung von Kollagen II im Bereich der Otosklerose bekannt.

Die immunhistologische Suche nach Kollagen II erfolgte daher mit der Avidin-Biotin-Komplex-Technik (Reagenzien aus Dako, Hamburg). Der verwendete Antikoerper war ein polyklonaler Antikoerper des Kaninchens vom Typ II Kollagen (Kellner et al. 1988).

Von Kollagen (II.) - Herzog - 1926 - Reportagen der A- und B-Serie der DFG

Fortgeschrittene in der Faserbeugung von Makromolekülen, Enzyklopädie der Analytischen Chemie, (1-26), (2014). Die Struktur der Kollagenfibrillen, Fortschritte in der Proteinchemie Band 7, 10.1016/S0065-3233(08)60018-2, (69-160), (1952). Gerngross, O. Graf Triangi und P. Koeppe, Über die thermischen Disaggregation von Gelee (Röntgenbild ihres Abbaus), Gutachten der A- und B-Serie der Deutschen Chemiegesellschaft, 63, 6, (1603-1614), (2006).

Herzog, Kommentar zum Gutachten "Chemie der Proteine" von O. Gerngroß, Angewandte Chemie, 41, 19, (426-426), (2006). Gerngroß, Anmerkungen zu den begleitenden Ankündigungen von R. O. Herzog, Anwendungsorientierte Chemie, 41, 18, (426-427), (2006). Gerngross, Fortschritt auf der Gebieten der Gerberei-Chemie und -Technik, Angwandte Chemische, 41, 9, (221-226), (2006).

Mehr zum Thema