Kollagen Typ ii

Collagen Typ ii

Die Typen I, II und III bilden Fibrillen. Collagen I kommt in zwei Arten vor: Allerdings besteht der größte Teil des Gelenkknorpels aus Kollagen Typ II, das wesentlich härter und widerstandsfähiger ist. Die Gelatine ist die denaturierte Form von fibrillärem Kollagen Typ I, II und/oder III und wird üblicherweise aus Schlachtabfällen gewonnen. Jetzt profitieren Sie von der großen natürlichen Unterstützung der Gelenkgesundheit durch Swanson Chicken Breast Collagen Typ II.

Gelatine Collagen Typ II fördert die Knorpelproduktion und Gelenkschmierung.

Gelatine oder Kollagenhydrolysat enthält vor allem Kollagen Typ II und wird mit Erfolg als Nahrungsergänzungsmittel bei Gelenkserkrankungen eingesetzt. Sie regt die Knorpelproduktion und Knorpelschmierung an. Produktinformationen: Die Knochenenden und die Gelenkskapsel sind aus Knorpeln. Bei der Knorpelbildung und -erneuerung sind die beiden essentiellen Fettsäuren Glycin, Prolin, Hydroxyprolin, Lyzin und Hydrolysin implantiert.

Das Pferd kann diese Fettsäuren selbst produzieren, aber besonders in Stress-, Krankheits- oder Wachstumszeiten stagnieren die Produktionen und der Gelenkknorpel nutzt sich ab. Gelatine oder Kollagenhydrolysat enthält vor allem Kollagen Typ II und wird mit Erfolg als Nahrungsergänzungsmittel bei Gelenkserkrankungen eingesetzt. Sie regt die Knorpelproduktion und Knorpelschmierung an.

Außerdem wirkt sich Kollagen positiv auf den Gesundheitszustand von Fell und Klauen aus. Kollagenhydrolysat wird durch Vitamin Horsecare für die Behandlung von Pferde mit Vitamin C, Vitamin C und Mineralien und MSM Suppe untermauert. Zusammenstellung: 95,7% Gealatinhydrolysat, 2% Kollagen Typ II, 2% Omega 3-6-9 und 0,3% VANILLE.

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Collagen II ist ein strukturelles Protein, das etwa 80 prozentig die Knorpel-Matrix ausmacht. Veränderungen im Kollagen II führten zu sehr verschiedenen Knorpelplastiken. Die Bandbreite der klinischen Studien erstreckt sich von schwerwiegenden und tödlichen Erkrankungen (Achondrogenese und Hypochondrogenese) über knöchernes Unterholz (kongenitale Spondyloepiphysen-Dysplasie, Spondyloepimetaphysen-Dysplasie und Knie-Syndrom) bis hin zur leichten Osteoarthrose (Stickler-Syndrom und familienbedingte Spondyloarthropathie).

Mittlerweile wurden mehr als 90 unterschiedliche Veränderungen im COL2A1-Gen nachgewiesen, obwohl eine Zuordnung zu den Krankheitsbildern nur bedingt sichtbar ist. Achondrogenese Typ II/Saldino Syndrom (OMIM 200610): Dysproportional geringes Wachstum kann in der pränatalen Sonografie früh erkannt werden. Die Knorpel-Matrix ist in der Histologie reduziert, das immunhistochemische Kollagen II ist nicht oder nur wenig auffindbar.

Hypochondrogenese (OMIM 200610): Die Kürzung des Rumpfes und der Extremitäten ist weniger stark, Verknöcherungsstörungen sind besonders im Bereich der Halswirbelsäule auffällig. Angeborene Spondylophysikdisplasie ( "OMIM 183900"): Die angeborene Spondylophysikdisplasie (SED congenita) zeigt bei der Entbindung eine auffällige, unverhältnismäßige und progressive Kleinwüchsigkeit - Erwachsenengröße 85 bis 135 cm.

Strudwick vom Typ Spondyloepimetaphyseal dysplasia (OMIM 184250): Spondyloepimetal dysplasia (SEMD) ist ähnlich wie SED kongenita, weist aber eine stärkere Unterwucherung und Metaphysenbeteiligung auf. Kniesyndrom (OMIM 156550): Die Betroffenen sind stärker als bei SED kongenita erkrankt und haben auch Gelenkskontrakturen, erweiterte Gelenken und Schallleitungsschwerhörigkeit. Sticklersyndrom (OMIM 108300): Das Stickler-Syndrom (Synonym für Arthroophthalmopathie) ist eine klinische Heterogenität.

Familiengebundene Spondylarthropathie (OMIM 183840): Arthrosen der großen Gelenke und der Wirbelsäulen ab dem zweiten und dritten Jahrzehnt des Lebens. Die Krankheit beruht auf einer Mutation im Typ-II-Kollagen-Gen COL2A1 (12q13. 11), die einer autosomal dominanten Erbschaft folgt. Die COL2A1-Gen enthält 54 Exons und kodiert für die ?(II)-Kette, die die Triple-Helix der Prokollagenfasern vom Typ II ausbildet.

Veränderungen im COL2A1-Gen bewirken eine verminderte Synthetisierung oder eine strukturelle Veränderung der Collagenfasern. In etwa 2/3 aller Fälle mit Stickler-Syndrom enthält das Kol2A1 Gen Veränderungen, die zu keinem oder nur zu einem verkürzten Eiweiß wie Stop- und Raster-Schock-Mutationen führt. Bei der Achondrogenese und der SED congenita hingegen kommt es vorwiegend zu Aminosäureaustausch und Splicemutationen, die über das ganze Erbgut verstreut sein können, während Patientinnen mit familiärer Spinndrüsenerkrankung am N-terminalen Ende der ?(II)-Kette erkrankt sind.

Im Kniesyndrom finden sich ebenfalls Streichungen im Gebiet der Exons 12 bis 24. Es kann sich um Überträger einer körperlichen Veränderung mit einem leichten phenotypischen Ausdruck ähnlich dem Stickler-Syndrom oder einer leichten SED-Kongenita handeln. Zusätzlich zu COLL2A1 ist Kollagen XI auch an der Fibrillenbildung mit der Entstehung von ?(XI) ?(XI) ?(IIb) Heterotrimer involviert.

Veränderungen in den Erbanlagen COL11A1 (Stickler II, OMIM 604841) und COL11A2 (Stickler III, OMIM 184840) führten daher auch zum Erscheinungsbild des Stickler-Syndroms. Die COL11A2 wird nicht im Augeninneren ausgedrückt, so dass der Patient mit Sticker III ohne Augensymptome bleibt.

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