Kollagenfasern

Collagenfasern

Aus Kollagenfasern werden heute resorbierbare Nahtmaterialien und Hauttransplantate synthetisiert. Collagenfasern zeichnen sich durch eine sehr hohe Zugfestigkeit aus. Am häufigsten sind die Kollagenfasern, die für das Auge weiß aussehen. Begriffsbestimmung: Mehrere Fibrillen bilden ein dickeres Bündel (=Faser); Sinn: Fertige Kollagenfasern haben in der ECM eine stabilisierende Funktion.

Man unterscheidet in straff geflochtenes und straffes paralleles Faserbindegewebe entsprechend der Richtung der Kollagenfasern.

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Bei den Kollagenen handelt es sich um eine uneinheitliche Proteingruppe, die etwa ein viertel der gesamten Proteinmenge im Körper ausmacht. Collagen ist der bedeutendste Ballaststoff in Haut, Beinen, Bändern, Knorpeln, Gefäßen und Zähnchen. Bislang wurden 25 Collagen-Polypeptide vorgestellt, die über 28 verschiedene Collagentypen in der extrazellularen Matrize ausbilden.

Der tertiäre Aufbau der Collagenmoleküle setzt sich aus linksdrehenden Eiweißketten (Prokollagen) zusammen, von denen sich je drei als Super- oder Triplehelix verdrehen und so die so genannten Tropokollagenfasern bilden. In den Kollagen-Ketten befinden sich ein hoher Prolin- und Glycinanteil sowie eine Vielzahl von hydroxylierten Fettsäuren wie Hydroxyprolin und Hydrolysin, die eine Vernetzung der Eiweiße und die Bildung einer festen Kollagen-Matrix erlauben.

Aufgrund des höheren Gehalts an Prolin und Glycin werden die Spiralen des Collagens verlängert, so dass eine Steigung (der Abstand, der eine vollständige Drehung der Schnecke einnimmt) von 0,94 nm entsteht. Durch die längliche Gestalt der Eiweißketten ist die Dreifachhelix des Collagens sehr dicht und schmal.

Je nach Art kann jede Kollagenhelix aus mehreren hundert bis mehreren tausend Säuren bestehen. Indem mehrere Collagenmoleküle aggregiert werden, bildet sich die nächsthöhere organisatorische Einheit, die Collagenfibrillen. Bei der Fibrillenbildung werden die Collagenmoleküle nicht lediglich gebÃ?ndelt, sondern um ca. 1/5 ihrer LÃ?nge (67 nm) verschoben.

Im extrazellulären Raum kommt es zu einer spontanen Kollagenfibrillenbildung aus den Untereinheiten. Kontrolliert wird die Orientierung durch die Verwendung von sogenannten Fibrinkörpern, die vollständig gebildete Fibrille mit Unterstützung von sogenannten Fibrpositoren anordnen. Collagenfibrillen haben einen sehr großen Unterschied im Gewebe, der von 20 nm bis etwa 500 nm reichen kann. Diese Variante erlaubt es, die Fibrillenstruktur den Anforderungen des entsprechenden Gewebe anzupassen.

So haben die Hornhautfibrillen einen sehr kleinen Querschnitt (25 nm), um die Lichtdurchlässigkeit der Cornea zu gewährleisten. Collagen kommt hauptsächlich im bindegewebigen Bereich vor, wo es je nach Zusammensetzung den größten Teil der extrazellularen Matrize ausmacht. Durch die unterschiedlichen Qualitäten der unterschiedlichen Kollagenarten entsteht eine Vielfalt von Bindegewebeeigenschaften.

Auch die Zugfestigkeit der Bänder und Bänder, die Beweglichkeit der Knorpel oder die Druckfestigkeit des Gelenkknorpels sind weitgehend auf das im Körpergewebe überwiegt. Bei der Kollagensynthese kommt es auf Ascorbinsäure an. Viele genetische Krankheiten basieren auf Kollagendefekten oder assoziierten Proteinen (z.B. Ehlers-Danlos-Syndrom, Osteogenese impéfecta, Stickler-Syndrom, Alport-Syndrom). Bislang wurden einige Kollagenarten gefunden, deren Funktionsweise jedoch noch nicht geklärt ist.

Früher wurde "Knochenleim" aus tierischem Collagen produziert, das durch Säuren oder Wärme denaturiert wurde. Aus Kollagenfasern werden heute die resorbierbaren Materialien und Hauttransplantationen aufbereitet. Bei der Schönheitschirurgie wurde Collagen als Injektionsmittel zur Bildung von äußeren Körperstrukturen (z.B. Lippen) und zur Falteninjektion eingesetzt.

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