Polare Aminosäuren

Polymere Aminosäuren

Sie sind von großer Bedeutung für die chemischen und physikalischen Eigenschaften der Aminosäuren. Die Aminosäuren haben unpolare, kettenförmige Kohlenwasserstoffe als Rückstände. Die Aminosäuren sind die Bausteine der Proteine. Die Amino-Säuren, polare (hydrophile) Aminosäuren und geladene Aminosäuren. Die Aminosäuren enthalten neben der Carboxylgruppe eine Aminogruppe.

Eiweiße

Das in der Umwelt vorkommende Protein besteht aus höchstens 20 unterschiedlichen Proteinen. Alle diese Carbonsäuren sind Aminosäuren der a-Serie, d.h. sie haben eine Aminogruppe (NH2) am einem Karbonatom. Das in der allgemeinen Formel genannte unentgeltliche Formular von Aminosäuren gibt es in Realität nicht. Aminosäuren sind sowohl in solider als auch in wässriger Lösung als zwitterions erhältlich.

Egal ob sie aufgeben oder ob sie H-Atome aufsaugen, hängt aus dem pH-Wert der Lösung, in der sich Aminosäure wiederfinden soll. So ist Aminosäuren im Säuremedium als kationisch und im Basismedium dementsprechend auch als Anon. Für Die Grundeigenschaft von Aminosäuren ist die Aminogruppe von Carbonsäuren, dementsprechend ist die Carboxylgruppe von Aminosäuren für für deren saure Wirkung mitverantwortlich.

Bei wässriger Lösung Aminosäuren sind sowohl als zwitterion als auch als kationische und anionische Verbindungen neben einander vorhanden. Als isoelektrische Spitze eines Aminosäure wird der pH-Wert der Zwitterionenzahl bezeichnet, bei dem die Ionenzahl am höchsten ist, wobei jedes Aminosäure ein spezifisches ist. Eine weitere strukturelle Eigenschaft von Aminosäuren ist sein asymetrisches a-Kohlenstoffatom. Ausgenommen ist das Glyzin, das als einziges Glyzin kein unsymmetrisches C-Atom hat.

Das in der Wildnis vorkommende Protein besteht ausschließlich aus Aminosäuren der L-Serie. Es gibt 20 natürliche Aminosäuren, die nach dem Polarität ihrer Seitenkette ( "-R") einzuteilen sind. Diesen Seitletten kommt eine große Rolle zu: für Die chemische und physikalische Beschaffenheit von Aminosäuren. Es wird zwischen polaren und unpolaren Nebenketten sowie basischen und sauren Rückständen unterschieden.

Nichtpolare Seiten-Ketten beinhalten Kohlenwasserstoffreste, die Aminosäuren wasserabweisende Wirkung haben. Aminosäuren mit polarer Rückstände sind dagegen hydrophile Stoffe. Das Polarität wird durch eine Hydroxyl-Sulfhydryl-Gruppe verursachte. Säure Aminosäuren haben eine zusätzlich Carboxylgruppe in ihrer Kette, während grundlegende Aminosäuren eine andere Aminogruppe haben. Durch Wasserspaltung (Kondensation) zwischen der Aminogruppe eines Moleküls und der Carboxylgruppe eines anderen Aminosäuren werden die Kettenverbindungen hergestellt.

Wenn zwei Aminosäuren in einem Molekül zusammengeschlossen sind, werden sie" Dipeptide" genannt. Dementsprechend heißen bis zu 10 Aminosäuren Oligos und Moleküle mit bis zu 100 Aminosäuren polypeptid. Ausgehend von einer Zahl von 100 Aminosäuren wird von einem Eiweiß gesprochen. Die Peptidketten haben jeweils ein Ende mit einer Amino-Gruppierung, das sogenannte N-terminale Ende und ein Ende mit einer Carboxyl-Gruppe (entsprechendes C-terminales Ende).

Primärstruktur: Primärstruktur bezieht sich auf die Sequenz von Aminosäuren innerhalb eines Eiweißes. Ursache für Diese Strukturen sind die Wasserstoffbrückenbindungen, die die Molekül entweder in eine ?-Helix- oder ?-Ordnerstruktur umwandeln. Es ist zu bemerken, dass die ?-Broschüre durch die intermolekularen Interaktionen mehrerer Peptide gebildet wird. Tertiärstruktur: Tertiärstruktur indicates (under Berücksichtigung of Sekundärstruktur) how Molekül arranges itself through further intramolecular interactions in space.

Für die Tertiärstruktur eines Polypeptids sind die folgenden Interaktionen von Bedeutung: Quartärstruktur: Die Quartärstruktur ist eine https-Struktur aus mehreren miteinander verbundenen Systemeinheiten, die einen eigenen Eiweißkomplex bilden.

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