Proteine

Eiweiße

Laut "Impossible Foods" schmeckt ein Proteinburger wie ein Burger aus echtem Fleisch. Proteine sind makromolekulare Naturstoffe, die an allen wesentlichen Lebensprozessen wie Stoffwechsel und Energiestoffwechsel, Vererbung und Fortpflanzung beteiligt sind. Homologe Proteine, Proteine, die aus einer divergierenden Evolution eines gemeinsamen Vorläufers mit meist großen Übereinstimmungen in ihrer Primär- und Tertiärstruktur resultieren. Der Fachbegriff für Protein ist Protein.

dp="mw-headline" id="Definition">1 Définition Définition"mw-headline-Nummer" id="Definition">1 Definition.

Die Proteine (Proteine) sind makromolekulare Stoffe, deren Grundstoff aus Kohle, Wasserstoffatomen, Sauerstoff, Stickstoffatomen und Schwefeln besteht. Sie sind aus durch Peptid-Bindungen quervernetzten, die exakte Aminosäure-Sequenz der Proteine ist beim Menschen und anderen Tierorganismen in der DNS des Zellkernes und zu einem sehr kleinen Teil auch in der DNS der mitochondrialen Zellen kodiert.

Eiweiße sind die bedeutendsten biologisch-chemischen Träger. Das Nahrungsprotein liefert essentielle Fettsäuren und die organischen Verbindungen von Nitrogen und Schwefel, wirkt als Katalysator, transportiert und speichert andere MolekÃ?le (z.B. HÃ?moglobinsauerstoff), ermöglicht Bewegungen, Ã?bermittelt Nervimpulse, gibt ImmunitÃ?t und steuert das Zellwachstum und die Zelldifferenzierung. Eiweiße sind aus 20 unterschiedlichen Bausteinen zusammengesetzte Polymerisate und damit viele verschiedene funktionelle Gruppierungen.

Mit ihrer speziellen Aminosäurensequenz können sie sich selbständig zu einer räumlichen Form zusammenfalten, die vor allem durch Wasserstoffbrücken fixiert wird. Die für jede Aminosäure-Sequenz charakteristische räumliche Anordnung der Proteine gibt ihnen ihre unterschiedlichen Aufgaben. Der primäre Aufbau eines Eiweißes gibt die Sequenz von über Peptid-Bindungen verbundenen Fettsäuren an. Das nennt man die Aminosäure-Sequenz.

Polypeptid-Ketten können sich zu regulären Gebilden zusammenfalten. In der ? Spirale wird die Polypeptid-Kette in einen Ring gewickelt und etwa jede vierte Aminosäure durch Wasserstoffbrücken zwischen dem Carbonyl-Sauerstoffatom der einen und dem Aminowasserstoffatom der anderen Stabilisatore. Durch ihre Verzweigung am C-Atom ? können die beiden Aminsäuren Valen, Threonin u. Isolucin diese durch sterische Hindernisse ausgleichen.

Asparagine, Serine und Aspartate, die deprotonierten Asparaginsäuren, können diese Strukturen ebenfalls beeinträchtigen, da ihre hochpolaren Funktionsgruppen mit denen der Amide in der Haupt-Kette um Wasserstoffbrücken wetteifern. Im Unterschied zur ? Spirale bestehen die ? Faltblätter aus nahezu vollständig gestreckten Polypeptidsträngen, die überwiegend anti-parallel laufen und durch Wasserstoffbrücken zwischen den Peptid-Bindungen aller Amino-Säuren stabilisiert sind.

Das Merkblatt ? stellt daher für viele Proteine ein wesentliches strukturelles Element dar (z.B. besteht das Fettsäure-bindende Eiweiß nahezu ausschliesslich aus dieser Struktur). Weil Proteine in der Regel eine sehr feste Form haben, muss es viele Richtungsänderungen in der Polypeptid-Kette gibt. Darüber hinaus sind Wasserstoffbrücken, Disulfidbindungen, Ionenbrücken und Van-der-Waals-Wechselwirkungen an der Stabilität beteiligt. Der quaternäre Aufbau bezeichnet die Raumanordnung der Teileinheiten (Polypeptidketten) und deren Wechselwirkung miteinander in einem Proteine.

Wenn ein Eiweiß aus zwei gleichen Teileinheiten zusammengesetzt ist, spricht man von einem dimeren. Proteine können nach unterschiedlichen Gesichtspunkten klassifiziert werden, z.B. nach dem Vorhandensein von prothetischen Gruppierungen (z.B. Häminproteine), molekularen Veränderungen (z.B. Glykoproteine), ihrer Anwesenheit (z.B. Plasmaproteine) oder ihrer Funktionalität (z.B. Enzyme oder Strukturproteine). Die tägliche Proteinzufuhr bei einem ausgewachsenen Menschen beträgt 1g pro kg Gewicht.

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