Proteine und Aminosäuren

Eiweiße und Aminosäuren

Eiweiße sind Baustoffe lebender Systeme. Dies ist so, dass Proteine aus Aminosäuren bestehen. Es handelt sich um eine Kette verschiedener miteinander verbundener Aminosäuren. Ich bin Natascha und heute wollen wir uns die Proteine und ihre Bausteine, die Aminosäuren, ansehen. Chemie der Aminosäuren und Proteinelemente.

Eiweiße und Aminosäuren

Zu den bedeutendsten Biomolekülen gehören Proteine und ihre Bestandteile, die Aminosäuren. Der von J. Bernhard J. B. angebotene Name proteios (proteios[gr. ]:das erste, das wichtigste) verweist auf seine herausragende Lebensbedeutung. Proteine erfüllen wie Kohlehydrate eine Reihe von Funktionen im Körper. Nahezu alle chemische Umsetzungen in Biosystemen werden durch spezielle Macromoleküle, sogenannte Fermente, beschleunigt.

Manche dieser Vorgänge, wie die Zugabe von Wasserstoff zu Kohlenstoffdioxid, sind verhältnismäßig simpel, während andere, wie die Reproduktion eines ganzen Chromosoms, sehr kompliziert sind. Die chemischen Umwandlungen in vitro (im Lebewesen ) finden ohne diese Katalysator nur in den seltensten Fällen statt. Bislang wurden mehrere tausend Proteine beschrieben und viele davon auch kristalisiert.

Auffallend ist, dass fast alle bisher bekannt gewordenen Proteine Proteine sind. Zahlreiche kleine MolekÃ?le und Ione werden von spezifischen Proteinen befördert. Beispielsweise trägt Haemoglobin Sauerstoff in den Erythrozyten, waehrend das verwandte Eiweiss Muskelgewebe diese Funktion ausuebt. Der Eisentransport im Plasma erfolgt durch Transferin und wird in der Leder als Komplexe mit einem anderen Eiweiß, dem sogenannten Eisenferritin, gelagert.

Eiweiße sind der wichtigste Bestandteil des Muskelgewebes, dessen Zusammenziehen durch die Gleitbewegungen zweier Proteinfilamente verursacht wird. Mikroskopische Bewegungsabläufe wie die Migration von chromosomalen Strukturen während der Zellteilung oder die Bewegung von Spermien mit ihrer Geißel basieren auch auf einem zusammenziehbaren System aus Eiweiß. Bei Antikörpern handelt es sich um hoch spezifische Proteine, die Fremdstoffe wie z. B. Bakterien, andere Lebewesen, wie z. B. Virus und Zelle, identifizieren und bindet.

Proteine sind daher auch entscheidend für die Abgrenzung zwischen " eigenen " und " fremden " Proteinen. Das Ansprechen der Nervenzelle auf bestimmte Stimuli wird durch Rezeptor-Proteine vermittel. Rezeptor-Proteine, die durch bestimmte kleine MolekÃ?le wie z. B. Azetylcholin angeregt werden können, sind fÃ?r die Ã?bertragung von Nervensignalen in die Signalwege an den Gelenkstellen, den Verbindungen zwischen den Nervenzelle, verantwortlich.

Für das richtige Zellwachstum und die Zelldifferenzierung ist die gesteuerte, zeitgesteuerte Ausprägung der genetischen Informationen unerlässlich. Repressor-Proteine sind in der Bakterienwelt ein wichtiges Steuerungselement, das bestimmte Abschnitte der DNS einer jeden einzelnen Zellgruppe abschalten kann. Im mehrzelligen Organismus wird die Tätigkeit der verschiedenen Körperzellen durch Hormone gesteuert. Bei vielen dieser Stoffe handelt es sich um Proteine wie z. B. Insektizide und Thyrotropin.

In der Regel sind Proteine in allen Körperzellen für den Fluss von Energien und Stoffen verantwortlich. Man kann die Aufzählung fortsetzen und die Wechselwirkung der Einzelproteine ist nicht einmal vorgeschlagen worden. Dieses Zusammenwirken der Einzelproteine ist äußerst vielschichtig und wurde erst in den vergangenen Jahren erforscht.

Als Proteom werden alle Proteine eines Lebewesens zusammengefasst, ein mit dem Genom vergleichbarer Ausdruck, die Summe aller Genen in einem Lebewesen. Die Bezeichnung Proteinpool hat sich noch nicht durchgesetzt, wird aber im Zuge der weiteren Forschung an Wichtigkeit zunehmen; sie kann, ähnlich wie der Genpool, als die Summe aller Proteine einer Spezies angesehen werden.

Durch Erwärmen mit Säure können alle Proteine in Aminosäuren (Aminocarbonsäuren) gespalten werden. Eiweiße sind daher Kondensprodukte von Aminosäuren. Auch Aminosäuren sind in der freien Darreichungsform im ganzen Zellspektrum weit verbreitet. Die Aminosäuren werden formell durch den Einsatz einer Aminosäure (-NH2) aus Carbonsäure gewonnen. In den Hydrolysaten natürlicher Proteine kommen nur etwa 20 unterschiedliche Aminosäuren vor, die in alpha-Stellung zur Carboxygruppe die gleiche Aminosäure aufweisen: Der "Rest" (R) oder die "Seitenkette" ist im einfachen Falle der Aminoetansäure ( (=Glycin), ein Wasserstoff-Atom, sonst eine alifatische oder aroma- tische Gruppierung.

Die Moleküle der Aminosäuren (AS) haben also eine Basen- und eine Säuregruppe. Diese Zwitterionen entstehen durch einen Protonen-Übergang von der Carboxylgruppe zur Aminogruppe: Als "innere Salze" sind die FT in einigen Merkmalen den Ionen-Verbindungen ähnlich: Sie sind in der Regel 1) hochlöslich, haben 2) einen hohen Schmelzpunkt und können nicht destilliert werden 3) unzersetzt.

Veränderungen im pH-Wert werden durch Aminosäuren gepuffert: Die Aminosäuren wandern an diesem Isopunkt (IEP) nicht in einem Elektrofeld. Diese IEPs sind für die jeweiligen FTBs kennzeichnend. In Asparagin mit einer weiteren Carboxyl-Gruppe von LEP befindet sich jedoch im Säurebereich und in basischem AS-Lysin mit einer weiteren Amino-Gruppe im Basisbereich.

Alle diese Rückstände sind wasserabweisend, d.h. sie sind wasserabweisend und speichern zusammen (dies hat eine stabilisierende Wirkung auf die räumliche Beschaffenheit von wasserlöslichen Proteinen). Diese Kohlenwasserstoff-Seitenketten bilden aufgrund ihrer verschiedenen Größe und Form kompakte Gebilde mit wenig Zwischenraum die anderen 19 Aminosäuren, indem sie ihre Seitenketten sowohl mit dem Stickstoff- als auch mit dem Alpha-Kohlenstoffatom verbinden.

Der resultierende Ringaufbau hat einen klaren Einfluss auf die Proteinarchitektur. Sie scheuen den Umgang mit Nässe nicht ( "die anderen Aliphaten sind hydrophob") und sind oft in den Knickstellen von gefalteten Eiweißketten zu sehen. Es sollte beachtet werden, dass die Proline eine zweite Aminosäure hat und korrekt als Imino Säure bezeichne.

Die Hydroxygruppe im Tyrosinring macht diese Säure weniger wasserabweisend als die des Phenylalanins. Durch die Aromaringe von Phenolalanin, Triptophan und Thyrosin sind pi-Elektronenwolken delokalisiert, die es ihnen erlauben, mit anderen pi-Systemen zu interagieren und Elektronentransfer zu betreiben. Das Sulfhydryl des Cystein ist sehr reaktiv und stellt Disulfid-Gruppen ("Schwefelbrücken") dar, die für den internen Zusammenhang von Proteinen von größter Bedeutung sind.

Zwei weitere können in Proteine umgewandelt werden: die terminalen Amino- und Carboxylgruppen. Die Aminosäuren werden oft mit einem dreibuchstabigen Kürzel oder einem einbuchstabigen Zeichen bezeichne. Aus Naturproteinen gewonnene Aminosäuren sind (!) ausschliesslich der L-Serie zuzuordnen und entsprechen in ihrer Zusammensetzung dem linksdrehendem L-Glyceraldehyd. Möglicherweise ist es eine Konsequenz der Oberflächenbeschaffenheit der Mineralien, auf deren Oberflächen die Kondensierung der ersten Proteine stattfand.

Dies ist die Grundlage für die Differenzierung zwischen essentieller und nicht essentieller ASS. Die ¿-Carboxyl-Gruppe (-COOH) ist in Eiweißen mit der¿-Amino-Gruppe ( "-NH2") einer zweiten Amino-Säure durch eine Peptid-Bindung (auch Amid-Bindung genannt) verbunden. Die durch Peptidbindungen verbundenen Aminosäuren stellen eine nicht verzweigte Polypeptid-Kette dar, deren einzelnen Aminosäureneinheiten als Residuen bekannt sind.

Es wird vereinbart, das Ende der Aminokette als Ausgangspunkt der Kette zu nehmen und die Abfolge der Aminosäuren in ein bestimmtes Element zu schreiben, so dass der terminale Aminorest am Ende ist. Bei den Tripeptiden Ala-Gly-Trp (AGW) ist es der terminale Aminorest und Triptophan der terminale Carboxylrest, der sich deutlich von einem der Peptide der Formel Trp-Gly-Ala (WGA) abhebt.

Zum Beispiel ein pentapeptide; die individuellen ASs sind gerahmt. Die Kette beginnt am Amino-Ende ("N-Terminus"), das Ende der Kette am Carboxy-Ende ("C-Terminus"). Der Rest kann verschieden, aber auch gleich sein. Polypeptide bestehen aus regelmässig wiederkehrenden Elementen, die die Haupt-Kette und einen veränderlichen Teil, die individuellen Seiten-Ketten (R), ausbilden.

Aufgrund der 20 unterschiedlichen Rückstände ist eine große Schwankungsbreite möglich. Die durchschnittliche Molekülmasse einer FTB ist etwa 110; das Molgewicht der meisten Polypeptid-Ketten ist zwischen 5500 und 220 000; Die Menge eines Eiweißes ist in Form von Diaphragma gegeben; ein Diaphragma (d) ist eine Einheit der Atommasse. Eiweiß mit einem Molgewicht von 50.

Manche Proteine beinhalten disulfidische Verbindungen; reale Kovalenzbindungen. Die intrazellulären Proteine haben in der Regel keine Disulfid-Brücken, während die extrazellulären Proteine oft mehrere haben. Einige Proteine sind schwefelfrei vernetzt, die aus Lysin-Seitenketten gewonnen werden. Eines der Hauptmerkmale von Eiweißen ist, dass sie eine bestimmte räumliche Ausprägung haben. Sie resultiert nur aus der Anpassung, der räumlichen Verteilung der einzelnen Elemente in einer Konstruktion.

Grundvoraussetzung für die Dreidimensionalität von Proteinen ist die inhärente und ebene Bindungen. Das Wasserstoffatom der substituierter Amino-Gruppe befindet sich nahezu immer in trans-Stellung zum Sauerstoffatom der Carbonyl-Gruppe. Als nächstes folgt die sekundäre Konformationsbestimmung von Proteinen. Es wird über Wasserstoffbindungen zwischen den molekularen Einzelteilen vermittels der räumlichen Verteilung von Aminosäureresten, die in der geraden Abfolge dicht beisammen sind.

Dabei ist die alpha-Helix eine stäbchenförmige Konstruktion; das dicht gewickelte Polypeptidrückgrat ist der innere Teil des Stäbchens, während die seitlichen Ketten spiralförmig nach außen gerichtet sind. Durch die Wasserstoffbrückenbindung zwischen den Hauptgruppen der Kette entsteht eine Stabilisierung der Alpha-Helix; die CO-Gruppe jeder einzelnen Kette stellt eine Wasserstoff-Brücke zur NH-Gruppe dieser Kette dar, die in der vor ihr liegenden geradlinigen Abfolge vier Radikale enthält.

Jeweils um 0,15 Nanometer entlang der Wendelachse verschoben und um 100 gegeneinander gedreht, so dass eine vollständige Drehung der Wendel 3,6 Aminosäureresten entspre-chen. Daher stehen die in der geraden Folge drei oder vier Rückstände in direkter Raumnähe innerhalb der Wendel, die in der geraden Folge zwei Rückstände trennen, auf gegenüberliegenden Wendelseiten und können kaum in Berührung kommen.

Der Pitch der Alpha-Helix ist 0,54 nm - das Ergebnis der Dislokation (0,15 nm) und der Zahl der Rückstände pro Umdrehung (3,6). Die Schraubenrichtung einer Spirale kann prinzipiell nach rechts (im Uhrzeigersinn) oder nach links (gegen den Uhrzeigersinn) zeigen, aber Proteine enthalten nur rechte Alpha-Helices. Besonders oft kommen strukturelle Einheiten aus zwei bis fünf parallel verlaufenden Beta-Strängen vor.

Viele Proteine haben durch häufige Richtungswechsel ihrer Polypeptidkette eine kompaktere, kugelförmige Form. Bei der Erforschung vieler Proteine hat sich herausgestellt, dass viele Kehrungen durch ein generelles Konstruktionsprinzip, die so genannte Beta-Schleife, verursacht werden. Die tertiäre Struktur von Proteinen ist die Raumbeziehung von Aminosäureresten, die innerhalb der geraden Abfolge weit auseinander liegen.

Außer Disulfid-Brücken, Ionenbrücken zwischen aufgeladenen Radikalen und Wasserstoff-Brücken zwischen den Polradikalen kommt es zu hydrophoben Interaktionen - in wässrigen Lösungen - zwischen nichtpolaren Radikalen. Bei wässrigen Lösungen ist die kleinstmögliche Schnittstelle zwischen nichtpolaren Gruppierungen und Wässern energietechnisch vorteilhaft. Die Baustoffe sind fast wasserunlöslich. Die kugelförmigen Proteine (kugelförmige Proteine) sind dagegen im Gegensatz dazu colloidal in einer verdünnten Kochsalzlösung gelöst.

Aufgrund der Faltungsart erreichen die wasserabweisenden Rückstände die OberflÃ?che und kommen so mit der umliegenden wÃ?ssrigen FlÃ?ssigkeit in Kontakt, wÃ?hrend die wasserabweisenden RÃ?ckstÃ?nde in das kugelförmige Proteininnere eindringen. Dieses Gefüge wird durch Verklebungen zwischen den Rückständen wiederhergestellt. Viele Proteine bestehen ausschliesslich aus Aminosäuren, bei anderen Proteinen ist das Eiweiss an eine andere sogenannte prothetische Gruppierung gebunden.

Dieses wird dann als zusammengesetztes Eiweiß oder Eiweiß bezeichnet. Eiweiße können auch größere Mengen sein. Solche Proteine sind eine quaternäre Struktur, in der die einzelnen Proteinketten zu überlagerten Gebilden zusammengefasst sind. Ein Beispiel dafür ist das Hemoglobin, das aus vier identischen Eiweißen zusammengesetzt ist, von denen jedes dem des Myoglobins ähnlich ist (Alpha- und Beta-Kette).

Das heißt, die Position der Kontaktpunkte zwischen den Eiweißen und damit auch die spezielle quaternäre Struktur dieses Eiweißes wird bereits durch die Aminosäuresequenz bestimmt und vorgegeben. Grundsätzlich werden die primären, sekundären, tertiären und quaternären Strukturen durch die Aminosäuresequenz des entsprechenden Eiweißes bestimmt.

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