Was sind Kollagen Peptide

Kollagen-Peptide - Was sind das?

Ein neuer Trend: so genannte bioaktive Kollagenpeptide. Trinkende Kollagenpeptide aktivieren auf natürliche Weise die Hautzellen (Fibroblasten), um mehr Kollagen und Hyaluron zu produzieren. Collagenpeptide sind Proteine, die als echte Zellbooster wirken: Sie stimulieren die Zellproduktion und sorgen so für Elastizität und Spannkraft der Haut. Knochenbrühe und Kollagenpeptide haben die gleichen gesundheitlichen Auswirkungen. Collagenpeptide werden durch die spezifische und kontrollierte enzymatische Hydrolyse von.

Collagenpeptide - die Spezialisten für Beauty und Health

Collagenpeptide sind Eiweiße, die viele unterschiedliche Aufgaben übernehmen und ein wesentlicher Baustein einer ausgewogenen Ernährungsweise sind. Collagen ist aus drei Polypeptid-Ketten aufgebaut. Die sogenannten ? -Ketten sind so verflochten, dass sie sich zu Makromolekülen in Gestalt einer Dreifachhelix formen: Ein einzigartiger Aufbau, Grösse und Aminosäurenfolge. Bei Kollagen-Sequenzen ist jede dritte dieser Aminosäuren Glyzinie.

Allen Kollagenen gemeinsam ist eine Abfolge, die als (Gly-X-Y)*n bezeichnet werden kann, bei der X und Y oft für proline oder hydroxyproline stehen. Dieser Ablauf ist für die Bildung von Kollagen zu einer Fibrille erforderlich. Aus diesen entstehen Ballaststoffe, die der extrazellularen Matrize des Bindegewebes ihre besondere Form und Stärke geben.

Ausgangsstoff ist wie bei den Gelatinen das Kollagenprotein. Kollagen-Peptide sind jedoch verhältnismäßig kleine MolekÃ?le mit einem Molgewicht von weniger als 10.000g/mol. Das Peptid besteht aus wenigstens zwei und höchstens 100 Amino-Säuren. Auch in hochkonzentrierten Flüssigkeiten sind sie sehr gut kaltwasserlöslich und gelieren nicht.

Kollagenstruktur

Collagen ist das bedeutendste strukturelle Protein im menschlichen und tierischen Organismus und macht den grössten Teil aller verfügbaren Eiweisse aus. Durch seine einzigartige Konstruktion gibt es dem Gewebe, dem Knochen und den Zwischenwirbelscheiben, aber auch den Spanngliedern, Ligamenten und der Oberhaut seine Spannkraft und Straffheit. Der Aufbau der Collagenfasern ist vergleichbar mit einem Seilelement.

Collagenfasern haben zudem eine hohe Reißfestigkeit durch ähnliche, vielfach dicht gewickelte Konstruktionen und sind kaum dehnungsfähig. Der primäre Aufbau der Collagenfasern setzt sich aus individuellen, langgestreckten molekularen Ketten zusammen, die aus vielen individuellen Bausteinen (den Primärproteinbausteinen) bestehen. Diese Tropokollagenfasern bilden häufig Kollagenfibrillen (auch Kollagenfasern). Vernetzungen innerhalb und zwischen individuellen Tropokollageneinheiten führen zu einer Stabilisierung dieser Struktur (quaternäre Struktur).

Abhängig von der Aufgabe des zu formenden Gewebes werden die Kollagenfasern entweder parallelgeschaltet (z.B. zur Übertragung der Kraft der Sehnen) oder vernetzt (z.B. im Augenglaskörper). Gewebestrukturen setzen sich aus ihren Nervenzellen und deren Verbindungen zusammen. Unterschiedliche Faserarten (Kollagenfasern, Elastikfasern, Netzfasern) und die sogenannte Basissubstanz (bestehend aus Trinkwasser, diversen Eiweißen, Polyacchariden und vielen anderen Stoffen) formen eine gallertartige Konsistenz, die die Zwischenräume zwischen den einzelnen Zellkulturen im Tiergewebe auffüllt.

Sie werden mit all ihren Strukturierungen auch als extrazellulare Matrizen bezeichne. Die Struktur und Beschaffenheit der Einzelkomponenten der extrazellulären Matrize variiert je nach Gewebeart. Zum Beispiel sind Kalkablagerungen in der extrazellularen Matrize für die Stärke von Beinen und ZÃ? Die verschiedenen Gewebestrukturen des Menschen (oder tierischen) Körpers enthalten ganz verschiedene Arten von Kollagen, die sich in ihrer Aminosäurenzusammensetzung, den Länge der molekularen Ketten und dem Grad der Vernetzung ihrer molekularen Ketten voneinander abheben.

Zur Zeit sind 28 unterschiedliche Kollagenarten bekannt. Insbesondere die Arten I bis IV sind weitläufig und in vielen Gewebearten bekannt: Collagen Type I (faserbildend): formt Collagenfasern für Bänder, Muskeln, Knorpel, Haut, Knorpel etc. Sie ist die quantitativ gebräuchlichste Kollagenart und damit auch der wichtigste Baustein bei der Produktion von Collagenprodukten. Collagen IV (Netzbildung): ist Teil der Basalmembrane, einer räumlichen Begrenzungsschicht, die unterschiedliche Zellarten einschließt und gleichzeitig als Zement für die Formbeständigkeit des Gewebes sorgt.

Ein ausführlicher Rezensionsartikel über die Collagen-Familie ist bei Frau Richard-Blum (2011) erhältlich. Sie bestehen aus unterschiedlichen Polypeptiduntereinheiten und stellen wie Kollagen ein bedeutendes strukturelles Protein des Menschen dar. Elasthan kommt in großen Mengen auch in der Oberhaut, der Lungen und den Gefäßen vor und gibt diesen Organsystemen ihre typischen Elastizitätseigenschaften.

Der Aufbau von Elasthan ist dem von Kollagen strukturähnlich, aber die Elastinketten des Polypeptids haben eine andere Aminoazusammensetzung. Es setzt sich aus langkettigen, speziellen Zuckermolekülen zusammen und kommt in höherer Konzentration vor, zum Beispiel in Knorpeln, Zwischenwirbelscheiben, Leder oder Synovialflüssigkeit. Das Besondere an hyaluronischer Säure ist ihre Eigenschaft, große Wassermengen zu bindet.

Passivteile sind das Gerüst und die sie verbindende Struktur wie z. B. Gelenkknorpel, Ligamente und Sehnenscheiden. Vor allem im knöchernen oder rückwärtigen Bewegungsbereich treten starke Spannungen zwischen den Einzelknochen auf. Zum Schutz der Knochenkanten bedeckt der Gelenkknorpel die Flächen aller Verbindungen, an denen 2 Gräten anliegen.

Je nach Bedarf gibt es auch andere Arten, wie z.B. den hochscherfesten faserigen Gelenkknorpel (Bandscheiben, Meniskus) oder den flexiblen Gummiknorpel (z.B. in der Ohrmuschel). Die Knorpelmasse besteht aus den knorpeligen Zellen (Chondrozyten) und einer besonderen extrazellulären Matrix. Die Basissubstanz besteht aus einem Netzwerk von Collagenfibrillen (hauptsächlich Collagen des Typs II).

Diese Netzstruktur ist zusammen mit anderen Bestandteilen wie z. B. dem Hyaluron in der Lage, große Wassermengen zu speichern und zu bindet. Auf diese Weise entsteht ein elastischer Knorpel mit einer hohen Kompressionselastizität, der auch hohen Beanspruchungen standhält. Diese Vorgänge erlauben neben der Wiederherstellung und Regeneration der Struktur auch die Anpassung des Gewebes an wechselnde Beanspruchungen, zum Beispiel durch sportliche Übungen.

Die Knorpelzellen mit ihrer großen synthetischen Leistung erhalten die extrazelluläre Matrix und damit den ganzen Gelenkknorpel am Leben. Weil knorpeliges Gewebe keine Gefäße bildet, muss es durch passive Stofftransporte (Diffusion) entweder aus dem Gelenkknorpel (Perichondrium) oder aus der Synovialflüssigkeit (Synovia) gespeist werden. Ein gesunder Aufbau und eine gleichmäßige Beweglichkeit des Gelenksapparates sind daher für eine gute Knorpelversorgung von Bedeutung.

Diese Knorpelschäden können z.B. durch ein Trauma (z.B. Unfälle), aber auch durch Überbelastung (z.B. umfangreiche Sportarten) verursacht werden. Außerdem behindert die Unbeweglichkeit den Austausch von Substanzen im Gewebe des Knorpels und fördert dessen Abbau durch Bewegungsmangel, ständiges Hinsetzen und falschen Stress. Im Gegensatz zum Beispiel zu Muskeln heilen die Knorpel der Knorpel gewebe der Verbindungen nicht automatisch nach einer Erkrankung.

Dies erfolgt jedoch nicht durch die Neubildung oder Zuwanderung von knorpeligen Zellen, sondern durch die Ausbildung von knorpeligem Gewebe von der Hautoberfläche, d.h. durch die knorpelige Haut. Stagniert die Knorpelnahrung, kommt es zu einer Entartung der knorpeligen Matrix und zum Tod von knorpeligen Zellen, vor allem nach vorheriger Schädigung. Bei optimaler Versorgung des Gelenkknorpels mit biologisch aktiven Collagenpeptiden kann jedoch das Verhältnis zwischen Aufbau- und Abbauvorgängen wieder in die Knorpelbildung verlagert werden.

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