Wie viele Aminosäuren hat ein Protein

Wieviele Aminosäuren hat ein Protein?

Ein Sportler hat, wie gesagt, einen etwas höheren Proteinbedarf. Es ist notwendig, dass der Körper den gesamten Pool an Aminosäuren zur Verfügung hat. Aber Proteine haben noch viele andere Funktionen: Im Extremfall hat der Organismus jedoch einen erhöhten Eiweißbedarf. Muskulatur, Gelenke, Sehnen, Bänder und viele andere körpereigene Strukturen.

Eiweiß

Eiweiß, auch im Volksmund Eiweiß oder Eiweiß oder Eiweiß bezeichnet, sind aus Aminosäuren zusammengesetzte Makros. Diese Aminosäuren setzen sich vor allem aus den Bestandteilen Carbon, Hydrogen, Sauerstoff, Nitrogen und - weniger häufig - Sulfat zusammen. Eiweiß gehört zu den Basisbausteinen aller Körperzellen. Es sind nicht nur die Zellstruktur, sondern auch die molekulare "Maschine", die Substanzen transportiert, sie pumpt, katalysiert und Signale erkennt.

Die Eiweißbausteine sind gewisse Aminosäuren, die als proteinogene, d.h. proteinbildende Stoffe bekannt sind und über Peptid-Bindungen zu einer Kette verknüpft sind. Am Menschen sind 21 unterschiedliche Aminosäuren beteiligt: die 20 seit langer Zeit bekannte und Selenocysteine. Diese Aminosäurenketten haben eine Gesamtlänge von bis zu mehreren tausend Aminosäuren, wodurch Aminosäurenketten mit einer Gesamtlänge von weniger als etwa 100 Aminosäuren tatsächlich als sogenannte peptidische Verbindungen gelten und nur von Eiweißen mit einer höheren Gesamtlänge sprechen.

Gewöhnlich wird die Molekülgröße eines Eiweißes in Kilo-Dalton (kDa) wiedergegeben. Titan, das mit etwa 3600 Kilogramm das grösste Protein des Menschen, enthält über 30.000 Aminosäuren und 320 Domainnamen. Es gibt eine gigantische Menge an möglichen Aminosäuren. Von 21 unterschiedlichen Aminosäuren ergeben sich die unvorstellbaren Kombinationsmöglichkeiten von 21100 oder 10132 auch bei einer Länge der Kette von 100.

In dem entsprechenden Erbgut ist die Struktur eines Eiweißes codiert. Der Begriff Protein wurde 1838 von Johann Sebastian K. B. Bernhard von dem Griechisch Wörterbuch für Proteuo, "I take the first place", von www. proteuo, protestos, "first", "most important" abstammend. Das soll die Wichtigkeit von Proteinen für das tägliche Brot untermauern.

Das Aufgabenspektrum der Eiweiße im Körper ist vielseitig. Sie sind als strukturelle Eiweiße bestimmend für die Struktur der Zellen und damit letztendlich für die Zusammensetzung der Gewebe, zum Beispiel der Haare, und der Gesamtkörper. Sie regeln als lonenkanäle die Konzentration der Ionen in der Zellen und damit deren osmotischen Gleichgewicht und die Reizbarkeit von Nervensystemen.

Im Muskel ändern gewisse Eiweiße ihre Gestalt und bewirken so, dass sich die Muskulatur zusammenzieht und bewegt. Einige ( "kleinere") Eiweiße kontrollieren Prozesse im Organismus als hormonelle Prozesse. Die Eiweiße als Gerinnungsfaktoren beugen einem übermäßigen Verlust des Blutes bei einer Gefäßverletzung vor.

Die Eiweiße als Reservestoff versorgen den Organismus mit Energie, wenn er Hunger hat. Die in der Lunge, der Milch und den Muskeln eingelagerten Eiweiße können im hungernden Zustand für die Gluconeogenese und damit für die Energieproduktion zur Aufrechterhaltung der Lebensprozesse des Organismus ausgenutzt werden. Genmutationen führen zu einer Veränderung der Struktur des vom Erbgut kodierten Eiweißes.

Dies kann zu Fehlern in der Protein-Aktivität führen. Derartige Irrtümer, von denen einige die Aktivität von Proteinen vollständig eliminieren, sind die Ursache vieler Erbkrankheiten. Die Raumstruktur (Faltung) von Proteinen ist für ihre Wirkweise besonders bedeutsam. Der Aufbau des Eiweißes kann auf vier Beobachtungsebenen beschrieben werden: Die primäre Gliederung eines Eiweißes ist die Sequenz der Aminosäuren innerhalb der Polypeptid-Kette.

Einfach ausgedrückt könnte man sich eine Verkettung denken, in der jede einzelne Kugel eine bestimmte Mineralsäure repräsentiert (Notation: AS1-AS2-AS3-AS5 etc.). Der Primäraufbau repräsentiert nur die Aminosäuresequenz, nicht aber die Raumstruktur. Die sekundäre Struktur ist die Zusammenstellung des Eiweißes aus besonders häufigen Beweggründen für die Raumanordnung der Aminosäuren. Bei der tertiären Struktur handelt es sich um die der sekundären Struktur überlegene Raumanordnung der Polypeptidstruktur.

der Aminosäuren). Aufgrund dieser Kraft und Bindung wird das Protein weiter gefaltet. Um funktionell zu sein, müssen sich viele Eiweiße zu einem Eiweißkomplex, der sogenannten quaternären Struktur, verbinden. Dabei kann es sich entweder um eine Kombination verschiedener Eiweiße oder um eine Kombination von zwei oder mehr Polypeptid-Ketten handeln, die aus ein und derselben Polypeptid-Kette, dem sogenannten Vorläufer ("Precursor"), resultieren (siehe: Insulin).

Oft sind die Einzelproteine durch Wasserstoff- und Salzbindungen, aber auch durch Kovalenzbindungen untereinander vernetzt. Einzelne Teileinheiten eines solchen Gesamtkomplexes werden protomeres genannt. Manche Proteomere können auch als unabhängige Eiweiße fungieren, aber viele von ihnen gelangen erst im Verbund zu ihrer Funktionsweise. Immunoglobuline (Antikörper), bei denen zwei gleiche Schwer- und zwei gleiche Leichtproteine über vier Disulfid-Brücken zu einem funktionellen Körper zusammengeschlossen sind, können als Beispiel für mehrere Proteinkomplexe herangezogen werden.

Manche komplexen Eiweiße können sich nicht selbst zusammenfalten, d.h. ihre physiologischen Strukturen aufnehmen, sondern benötigen Faltungshilfen, sogen. Der Chaperon bindet sich an neu gebildete (oder geschädigte, denaturierte) Aminosäurenketten und hilft ihnen mit Hilfe von Chemie. Es gibt zwei große Gruppen von Proteinen: den kugelförmigen Eiweißen, deren tertiäre oder quaternäre Strukturen fast kugelförmig oder birnenartig aussehen und die in der Regel sehr gut in wässrigen oder salzhaltigen Lösungen lösbar sind (zum Beispiel das Protein des Eiweißes, Eieralbumin genannt), den faserigen Eiweißen, die in der Regel unlösbar sind und zu den unterstützenden und skelettartigen Substanzen zählen (zum Beispiel die Keratin- und Fingernägel, Collagen, Aktin und Muskelkontraktionen).

Zur Vereinfachung wird oft nur das Gerüst des Eiweißes dargestellt (z.B. Bilder oben rechts). Für das Funktionsverständnis ist jedoch die Proteinoberfläche von großer Wichtigkeit. Weil die Nebenketten der Aminosäuren aus dem Rücken in den Weltraum hineinragen, leisten sie auch einen entscheidenden Beitrag zur Struktur:

Die Form der Wirbelsäule legt die allgemeine dreidimensionale Struktur fest, aber die Kontur der Fläche und ihre technischen Daten werden durch die Seitenkette festgelegt. Dabei können sowohl chemisch bedingte Faktoren wie z. B. Säure, Salz oder organisches Lösemittel als auch physikalisch bedingte Faktoren wie z. B. Temperatur oder Luftdruck die sekundäre und tertiäre Struktur und damit auch die quaternäre Struktur von Eiweißen verändern, ohne die Sequenz der Aminosäuren zu verändern (Primärstruktur).

Dieses Verfahren wird Vergällung genannt und ist in der Praxis meist irreversibel, d.h. die originale Raumstruktur kann nicht ohne fremde Unterstützung aufrechterhalten werden. Das bekannteste Beispiel dafür ist das Protein in Hühnereiern, das beim Garen erstarrt, weil sich die Raumstruktur der Eiweißmoleküle verändert hat. Die Wiederherstellung des Ursprungszustandes des denaturierten Eiweißes wird als Renaturierung bezeichnet.

Die Denaturation verändert die physischen und psychologischen Fähigkeiten von Proteinen, z.B. Spiegeleier, das durch die Wärme in der Wanne dematuriert wird. Die körpereigenen Eiweiße werden durch die zu hohen Temperaturen im Körper im Laufe des Fiebers vergällt und können daher ihre Lebensfunktionen im Körper nicht mehr ausfüllen.

Zum Beispiel werden einige Eiweiße der Blutzellen bei 42° denaturiert. In der Regel vergällen sich diese Antikörper bei niedrigeren Außentemperaturen als die eigenen Eizellen. Als Peptonen bezeichnet man die Fragmente, die durch chemische Trennung der Eiweißketten (Proteolyse) entstehen. Protein hat eine Vielzahl von Funktionen in unserem Organismus. Sie ist für die Entwicklung und Erhaltung von Zellen des Körpers erforderlich und dient der Wundheilung und der Erkrankung.

Eine erwachsene Person sollte etwa 1 g Protein pro kg des Körpergewichts pro Tag essen. Proteinmangel ist jedoch in den Industriestaaten sehr rar und tritt nur in sehr eiweißarmen Diäten auf. In der durchschnittlichen deutschen Diät sind dagegen mehr als genug Eiweiße mit 100 g Protein pro Tag enthalten.

Laut Untersuchungen ist ein Aufbau von Muskeln durch Kräftigungstraining mit einer Steigerung von weniger als 1 g Protein pro kg Gewicht und Tag jedoch kaum möglich. Für Leistungssportler gilt eine Proteinzufuhr von 1,5 g pro kg Gewicht als hinreichend. Bei der Nahrungsaufnahme werden Eiweiße aufgenommen. Während unserer Digestion werden diese Eiweiße in ihre Komponenten - Aminosäuren - zersetzt.

Der Mensch ist besonders auf neun von 21 Aminosäuren abhängig, weil sie essentiell sind, d.h. der Mensch sie nicht selbst zubereiten kann. Die Aminosäuren werden mit dem Blutsystem in jede einzelne Körperzelle befördert. Diese Aminosäuresequenz ist in der Disoxyribonukleinsäure (DNA) codiert. Im Ribosom, der "Proteinproduktionsmaschine" der Zellen, wird diese Informationen genutzt, um aus individuellen Aminosäuren ein Eiweißmolekül zusammenzustellen, bei dem die Aminosäuren in einer sehr spezifischen, von der DNS spezifizierten Sequenz miteinander verbunden sind.

Eine sehr proteinreiche Nahrung ist es: Untersuchungen von Tomás Ösborne und Prof. Dr. Lafayette in 1914 haben gezeigt, dass die Ratte, die mit tierischem Protein gefüttert wurde, stärker zugenommen hat als die Ratte, die nur mit pflanzlichem Protein gefüttert wurde. Hieraus wurde vorzeitig der Schluss gezogen, dass tierische Proteine "höherwertiger" sind als pflanzliche Proteine. Später ere Untersuchungen von McKay an der University of California in Berlin haben jedoch gezeigt, dass die mit pflanzlichem Protein gefütterten Tiere gesund sind und etwa zweimal so lange aufwachsen.

Für ein besseres Struktur- und Funktionsverständnis ist es wichtig, die räumlichen Formen von Eiweißen mit geeigneten Grafikprogrammen wiederzugeben. In der Repräsentation von Bio-Molekülen ist jedoch eine Verkleinerung des Proteinrückgrats mit den sekundären Strukturelementen Spirale, Prospekt etc. erforderlich (siehe Kapitel Proteinoberfläche). Dennoch ist die Palette der korrespondierenden Softwarepakete groß, die jedoch in der Regel über weitere Funktionen verfügen.

Die gebräuchlichste Dateiform für Proteinstrukturen ist das pdb-Format der frei zugänglichen Protein-Datenbank. Für jedes einzelne Kohlenstoffatom im Protein sind in einer pdb-Datei Zeile für Zeile Eintragungen, geordnet nach der Reihenfolge der Aminosäuren, enthalten; im einfachen Falle sind dies Atomtyp und kartesianische Koordinate. Peptide, Polypeptide, Peptidbindungen, Proteindomänen,

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